La differenza chiave tra inibizione non competitiva e allosterica è che nell'inibizione non competitiva, la velocità massima di reazione catalizzata (Vmax) diminuisce e la concentrazione del substrato (Km) rimane invariata, mentre nell'inibizione allosterica, Vmax rimane invariata e Km aumenta.
Gli enzimi sono essenziali per la maggior parte delle reazioni che avvengono negli organismi. Di solito, un enzima catalizza una reazione riducendo l'energia di attivazione richiesta per la reazione. Ma gli enzimi dovrebbero essere regolati con attenzione per controllare i livelli dei prodotti finali che salgono a livelli indesiderati. È controllato dall'inibizione degli enzimi. Un inibitore enzimatico è una molecola che disturba la normale via di reazione tra un enzima e un substrato.
Un sito attivo è la regione di un enzima in cui i substrati si legano e subiscono una reazione chimica. Un sito allosterico è dove consente alle molecole di attivare o inibire l'attività enzimatica. La cinetica degli enzimi svolge un ruolo importante durante l'inibizione degli enzimi. La velocità massima di reazione caratteristica di un particolare enzima a una particolare concentrazione è nota come velocità massima o Vmax. La concentrazione del substrato che dà la velocità che è metà di Vmax è Km.
Cos'è l'inibizione non competitiva?
L'inibizione non competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui l'inibitore riduce l'attività dell'enzima e si lega ugualmente bene all'enzima, indipendentemente dal fatto che sia legato al substrato o meno. In altre parole, l'inibizione non competitiva è il punto in cui l'inibitore e il substrato si legano entrambi all'enzima in un dato momento. Quando sia il substrato che l'inibitore si legano con l'enzima, forma un complesso enzima-substrato-inibitore. Una volta che questo complesso si è formato, non può produrre alcun prodotto. Può solo riconvertirsi nel complesso enzima-substrato o nel complesso enzima-inibitore.
Figura 01: Inibizione non competitiva
Nell'inibizione non competitiva, l'inibitore ha la stessa affinità per l'enzima e il complesso enzima-substrato. Il meccanismo più comune di un inibitore non competitivo è il legame reversibile dell'inibitore a un sito allosterico. Ma l'inibitore ha anche la capacità di legarsi direttamente al sito attivo. Un esempio di inibitore non competitivo è la conversione della piruvato chinasi in piruvato. La conversione del fosfoenolpiruvato in piruvato è catalizzata dalla piruvato chinasi. Un aminoacido chiamato alanina, che è sintetizzato dal piruvato, inibisce l'enzima piruvato chinasi durante la glicolisi. L'alanina agisce come un inibitore non competitivo.
Cos'è l'inibizione allosterica?
L'inibizione allosterica è un tipo di inibizione enzimatica in cui l'inibitore rallenta l'attività enzimatica disattivando l'enzima e legandosi all'enzima nel sito allosterico. Qui, l'inibitore non compete direttamente con il substrato nel sito attivo. Ma cambia indirettamente la composizione dell'enzima. Una volta cambiata la forma, l'enzima diventa inattivo. Pertanto, non può più legarsi con il substrato corrispondente. Questo, a sua volta, rallenta la formazione dei prodotti finali.
Figura 02: Inibizione allosterica
L'inibizione allosterica previene la formazione di prodotti non necessari, riducendo lo spreco di energia. Un esempio di inibizione allosterica è la conversione dell'ADP in ATP nella glicolisi. Qui, quando c'è un eccesso di ATP nel sistema, l'ATP funge da inibitore allosterico. Si lega alla fosfofruttochinasi, uno degli enzimi coinvolti nella glicolisi. Questo rallenta la conversione ADP. Di conseguenza, l'ATP impedisce la produzione non necessaria di se stesso. Pertanto, la produzione in eccesso di ATP non è necessaria quando ci sono quantità adeguate.
Quali sono le somiglianze tra l'inibizione non competitiva e quella allosterica?
- Entrambi i tipi di inibizione enzimatica rallentano l'attività enzimatica.
- Gli inibitori di entrambe le inibizioni enzimatiche non competono con il substrato nel sito attivo.
- Gli inibitori modificano indirettamente la composizione dell'enzima.
- Entrambi gli inibitori cambiano la forma dell'enzima.
Qual è la differenza tra inibizione non competitiva e allosterica?
Nell'inibizione non competitiva, il Vmax della reazione diminuisce lasciando invariato il valore Km. Al contrario, nell'inibizione allosterica, la Vmax rimane invariata e il valore Km aumenta. Quindi, questa è la differenza chiave tra inibizione non competitiva e allosterica. L'inibizione allosterica si concentra maggiormente sull'uso di sostanze chimiche che alterano l'attività dell'enzima legandosi in un sito allosterico, mentre gli inibitori non competitivi bloccano sempre l'enzima funzionante legandosi direttamente in un sito alternativo.
La seguente infografica elenca le differenze tra inibizione non competitiva e allosterica per il confronto fianco a fianco.
Riepilogo – Inibizione non competitiva vs allosterica
L'inibizione non competitiva è un'inibizione enzimatica in cui l'inibitore riduce l'attività dell'enzima e si lega ugualmente bene all'enzima indipendentemente dal fatto che sia legato al substrato o meno. L'inibizione allosterica è un tipo di inibizione enzimatica in cui l'inibitore rallenta l'attività enzimatica disattivando l'enzima e si lega all'enzima nel sito allosterico. La differenza chiave tra l'inibizione non competitiva e quella allosterica è che la velocità massima di reazione catalizzata (Vmax) è ridotta e la concentrazione del substrato (Km) rimane invariata nell'inibizione non competitiva mentre il Vmax rimane invariato e Km è aumentato nell'allosterico inibizione.
