Differenza chiave – Inibizione competitiva e non competitiva
L'azione degli inibitori può essere trovata in due tipi: inibitori competitivi e inibitori non competitivi in base alla posizione dell'enzima in cui si lega l'inibitore. Il differenza fondamentale tra inibizione competitiva e inibizione non competitiva è quello nell'inibizione competitiva, il legame di un inibitore impedisce il legame della molecola bersaglio con il sito attivo dell'enzima mentre, nell'inibizione non competitiva, un inibitore riduce l'attività di un enzima.
Un enzima è una macromolecola che può fungere da catalizzatore biologico. Gli enzimi hanno regioni conosciute come siti attivi. Il sito attivo di un enzima è la posizione in cui si lega una molecola bersaglio. Questa molecola è nota come substrato. Il substrato si lega al sito attivo e subisce reazioni chimiche. Questo dà un rendimento massimo in un breve periodo di tempo. L'enzima può anche essere riciclato e riutilizzato. Gli inibitori sono composti che possono impedire ai substrati di subire una determinata reazione chimica.
Cos'è l'inibizione competitiva?
L'inibizione competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore si lega ai siti attivi di un enzima, impedendo al substrato di legarsi all'enzima. Il sito attivo è bloccato dall'inibitore, quindi non c'è spazio per il substrato per legarsi all'enzima.
In questo tipo di inibizione, gli inibitori che sono legati ai siti attivi sono simili alla forma delle molecole del substrato (in caso contrario, gli inibitori non possono legarsi al sito attivo perché la forma del sito attivo non si adatta la forma del supporto). Pertanto, il sito attivo dell'enzima non può legarsi contemporaneamente all'inibitore e al substrato. Questo fa sì che l'inibitore competa con il substrato per legarsi al sito attivo, che dà il nome di inibizione competitiva.
Figura 01: Inibizione competitiva in un diagramma
L'inibizione competitiva può essere prevenuta aggiungendo molte molecole di substrato. Ciò aumenta la probabilità che i siti attivi incontrino substrati piuttosto che molecole inibitori. La maggior parte degli inibitori competitivi sono legati al sito attivo in modo reversibile. Questo perché l'inibitore non cambia la forma del sito attivo.
Cos'è l'inibizione non competitiva?
L'inibizione non competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore riduce l'attività di un enzima. Qui, l'inibitore può legarsi all'enzima anche se il substrato è già legato al sito attivo di quell'enzima. Pertanto l'inibitore non si lega al sito attivo. Quindi, non c'è competizione tra il substrato e l'inibitore; questa inibizione è quindi nota come inibizione non competitiva. Quindi, il substrato e l'inibitore possono essere trovati contemporaneamente su un enzima.
Figura 2: Inibizione non competitiva in un diagramma
Quando l'inibitore è legato all'enzima insieme al substrato, il substrato non può subire la reazione chimica desiderata per dare i prodotti target. Gli inibitori non competitivi spesso si legano all'enzima in modo irreversibile. Questo perché il legame dell'inibitore cambia la forma del sito attivo e il sito attivo viene disattivato.
La forma dell'inibitore è completamente diversa da quella del substrato perché l'inibitore non compete per i siti attivi sull'enzima. Gli inibitori non competitivi si legano ai siti vicini a un sito attivo. Questo legame provoca l' alterazione della forma del sito attivo.
Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?
Inibizione competitiva vs inibizione non competitiva |
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| L'inibizione competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore si lega ai siti attivi di un enzima, impedendo al substrato di legarsi all'enzima. | L'inibizione non competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore riduce l'attività di un enzima. |
| Competizione con il substrato | |
| Gli inibitori competitivi competono con il substrato per i siti attivi. | Gli inibitori non competitivi non competono con il substrato per i siti attivi. |
| Forma dell'inibitore | |
| Gli inibitori competitivi hanno una forma simile a quella del substrato | Gli inibitori non competitivi hanno una forma diversa dalla forma del substrato. |
| Presenza sull'enzima | |
| Il substrato e l'inibitore competitivo non possono essere trovati contemporaneamente su un enzima. | Il substrato e l'inibitore non competitivo possono essere trovati su un enzima contemporaneamente. |
| Metodo di rilegatura | |
| Il legame degli inibitori competitivi con il sito attivo è reversibile. | Il legame degli inibitori non competitivi con il sito attivo è irreversibile. |
| Effetto sulla forma del sito attivo | |
| La forma del sito attivo non cambia quando un inibitore competitivo si lega al sito attivo. | La forma del sito attivo cambia quando un inibitore si lega all'enzima. |
Riepilogo – Inibizione competitiva vs non competitiva
La differenza chiave tra inibizione competitiva e inibizione non competitiva è quella nell'inibizione competitiva, il legame di un inibitore impedisce il legame della molecola bersaglio con il sito attivo dell'enzima mentre, nell'inibizione non competitiva, un inibitore riduce l'attività di un enzima.
