La differenza fondamentale tra inibizione reversibile e irreversibile è che l'inibizione reversibile è un tipo di inibizione enzimatica in cui è possibile la dissociazione dell'inibitore dal complesso enzima-inibitore a causa del legame non covalente. D' altra parte, l'inibizione irreversibile è un tipo di inibizione enzimatica in cui la dissociazione dell'inibitore dal complesso enzima-inibitore non è possibile a causa del legame covalente.
Gli enzimi sono proteine che agiscono come catalizzatori biologici nel nostro corpo. Aumentano la velocità delle reazioni. I substrati si legano ai siti attivi degli enzimi e si trasformano in prodotti. Tuttavia, gli enzimi sono specifici per i substrati. L'azione enzimatica può essere regolata o inibita da alcuni inibitori. Esistono due tipi di processi di inibizione enzimatica; vale a dire, sono l'inibizione reversibile e l'inibizione irreversibile. Nell'inibizione reversibile, l'inibitore si lega all'enzima in modo non covalente mentre nell'inibizione irreversibile l'inibitore si lega all'enzima in modo covalente o non covalente. Questi due processi differiscono l'uno dall' altro e questo articolo intende discutere in dettaglio la differenza tra inibizione reversibile e irreversibile.
Cos'è l'inibizione reversibile?
Nell'inibizione reversibile, l'inibitore inattiva l'enzima legandosi ad esso in modo non covalente. Quindi, l'inibizione reversibile non è una forte interazione tra l'enzima e l'inibitore. Pertanto, aumentando la concentrazione del substrato, questo può essere facilmente invertito ed è possibile riattivare facilmente l'enzima. Inoltre, esistono due tipi principali di processi di inibizione reversibile; vale a dire, sono inibizione competitiva e inibizione non competitiva.
Nell'inibizione competitiva, l'inibitore assomiglia al substrato e compete con il substrato per il sito attivo dell'enzima. Una volta che l'inibitore occupa il sito attivo, il substrato non può legarsi con l'enzima e la reazione non si verifica. Tuttavia, quando la concentrazione del substrato è elevata, è possibile prevenire l'inibizione competitiva.
Figura 01: Inibizione reversibile
D' altra parte, nell'inibizione non competitiva, l'inibitore non assomiglia al substrato. Quindi, non compete con il substrato per il legame del sito attivo. Si lega in un punto diverso dell'enzima (sito allosterico) e modifica la struttura tridimensionale dell'enzima. Quando la struttura tridimensionale dell'enzima cambia, la sua attività si riduce. Quindi, la reazione avviene a una velocità più lenta o non si verifica.
Cos'è l'inibizione irreversibile?
L'inibizione irreversibile è il secondo tipo di inibizione enzimatica, in cui l'inibitore si lega all'enzima mediante un forte legame covalente e inibisce l'attività enzimatica. Quindi, è difficile separare l'inibitore dall'enzima. Pertanto, non è possibile invertire la reazione. Gli inibitori irreversibili spesso contengono gruppi funzionali reattivi. Pertanto, possono legarsi con le catene di amminoacidi dell'enzima e formare legami covalenti.
Figura 02: Inibizione irreversibile
Inoltre, gli inibitori irreversibili sono specifici. Quindi, non si legano con tutte le proteine. Alcuni esempi di inibitori irreversibili sono la penicillina, l'aspirina, il diisopropilfluorofosfato, ecc. Esistono tre tipi di inibitori irreversibili; vale a dire, sono i reagenti specifici del gruppo, gli analoghi del substrato e gli inibitori del suicidio.
Quali sono le somiglianze tra inibizione reversibile e irreversibile?
- L'inibizione reversibile e irreversibile sono due tipi di vie di inibizione enzimatica.
- In entrambi i casi, l'inibitore si lega all'enzima.
- Inoltre, entrambi possono modificare l'attività catalitica dell'enzima.
Qual è la differenza tra inibizione reversibile e irreversibile?
L'inibizione reversibile e l'inibizione irreversibile sono due tipi di vie di inibizione enzimatica. Il differenza fondamentale tra inibizione reversibile e irreversibile è che è possibile invertire l'inibizione reversibile mentre non è possibile invertire l'inibizione irreversibile. Inoltre, nell'inibizione reversibile, l'inibitore si lega all'enzima mediante la debole interazione non covalente mentre nell'inibizione irreversibile l'inibitore si lega all'enzima mediante un forte legame covalente. Pertanto, la dissociazione del complesso enzima-inibitore è rapida nell'inibizione reversibile mentre la dissociazione del complesso enzima-inibitore è lenta e dura nell'inibizione irreversibile. Quindi, c'è un' altra differenza tra inibizione reversibile e irreversibile.
Inoltre, nell'inibizione reversibile, quando l'inibitore viene rimosso, l'enzima riprende a funzionare mentre nell'inibizione irreversibile, l'enzima non riprende a funzionare anche se l'inibitore lascia l'enzima. Quindi, questa è anche una differenza tra inibizione reversibile e irreversibile. Inoltre, ci sono due tipi principali di inibizione reversibile, vale a dire l'inibizione competitiva e l'inibizione non competitiva, mentre ci sono tre tipi di inibizione irreversibile, vale a dire reagenti specifici del gruppo, analoghi del substrato e inibitori del suicidio.
Di seguito è riportata un'infografica sulla differenza tra inibizione reversibile e irreversibile.
Riepilogo – Inibizione reversibile vs irreversibile
L'inibizione enzimatica può essere reversibile o irreversibile. Nel riassumere la differenza tra inibizione reversibile e irreversibile; nell'inibizione reversibile, l'inibitore si lega all'enzima in modo non covalente. Quindi, lo scioglimento dell'inibitore dall'enzima è facile e rapido. D' altra parte, nell'inibizione irreversibile, l'inibitore si lega all'enzima in modo covalente. Pertanto, l'inibitore si lega fortemente con l'enzima e la dissociazione del complesso enzima-inibitore è lenta e dura. Pertanto, questa è la differenza chiave tra inibizione reversibile e irreversibile. Inoltre, nell'inibizione reversibile, la reazione può essere invertita e l'enzima può essere riattivato nuovamente. Ma nell'inibizione irreversibile, la reazione non può essere invertita e l'enzima non può essere riattivato.
