La differenza chiave tra ubiquitinazione e sumoilazione è che l'ubiquitinazione è una modifica post-traduzionale che può contrassegnare le proteine per la degradazione o avere altre funzioni di singolarizzazione mentre la sumoilazione è una modifica post-traduzionale che non viene utilizzata nelle cellule per contrassegnare le proteine per degrado.
Le modifiche post-traduzionali sono modificazioni covalenti ed enzimatiche che si verificano dopo la sintesi proteica. Queste modifiche regolano le attività proteiche. L'attaccamento di piccoli gruppi chimici, zucchero, lipidi e polipeptidi modifica le proteine. L'ubiquitina è il modificatore polipeptidico più noto. Inoltre, ci sono diverse proteine simili all'ubiquitina. Il piccolo modificatore correlato all'ubiquitina (SUMO) è uno di questi modificatori. Pertanto, l'ubiquitinazione e la sumoilazione sono due modifiche post-traduzionali. L'ubiquitinazione segna le proteine per la degradazione. Al contrario, la sumoilazione non viene utilizzata per contrassegnare le proteine per la degradazione. Entrambe le modifiche regolano la localizzazione e l'attività delle proteine. Sono processi reversibili.
Cos'è l'ubiquitinazione?
Ubiquitin è un modificatore polipeptidico. È una piccola proteina che funge da tag molecolare nella modifica post-traduzionale delle proteine. L'ubiquitinazione è il processo che utilizza l'ubiquitina per la modifica post-traduzionale. Diversi enzimi catalizzano la coniugazione covalente dell'ubiquitina con le proteine. Si svolge in presenza di ATP. Gli enzimi che catalizzano l'ubiquitinazione sono gli enzimi che attivano l'ubiquitina, gli enzimi di coniugazione dell'ubiquitina e l'ubiquitina ligasi.
Figura 01: Ubiquitinazione
L'ubiquitinazione gioca un ruolo importante nel prendere di mira le proteine per la degradazione proteolitica. Inoltre, l'ubiquitinazione può anche regolare la localizzazione e l'attività delle proteine. Questo processo può essere invertito attraverso l'azione degli enzimi deubiquitinasi.
Cos'è SUMOylation?
SUMOylation è un' altra modifica post-traduzionale che utilizza piccoli modificatori simili all'ubiquitina (SUMO). L'attaccamento covalente dei SUMO altera la struttura e la funzione della proteina. SUMOilazione modifica in modo covalente un gran numero di proteine coinvolte in molti processi cellulari tra cui l'espressione genica, la struttura della cromatina, la trasduzione del segnale e il mantenimento del genoma.
Figura 02: proteine SUMO
SUMOylation regola la localizzazione e l'attività delle proteine in modo simile all'ubiquitinazione. Tuttavia, a differenza dell'ubiquitinazione, la sumoilazione non contrassegna o contrassegna le proteine per la degradazione. Simile all'ubiquitinazione, la sumoilazione è un processo enzimatico catalizzato dagli enzimi.
Quali sono le somiglianze tra ubiquitinazione e SUMOylation?
- Ubiquitinazione e Sumoilazione sono due importanti modifiche post-traduzionali.
- Sia la sumoilazione che l'ubiquitinazione sono processi reversibili.
- Svolgono ruoli cruciali nelle funzioni biologiche.
- Alcune proteine possono essere modificate da SUMO e ubiquitina.
- Entrambi i processi alterano la funzione delle proteine.
- Inoltre, entrambe le modifiche post-traduzionali regolano la localizzazione e l'attività delle proteine.
- Richiedono una cascata di enzimi.
Qual è la differenza tra ubiquitinazione e SUMOylation?
Ubiquitinazione e SUMOilazione sono due modificazioni post-traduzionali che alterano la funzione delle proteine. L'ubiquitinazione è la coniugazione covalente dell'ubiquitina alle proteine mentre la SUMOylation è l'aggiunta di SUMO alle proteine. Inoltre, l'ubiquitinazione contrassegna le proteine per la degradazione proteolitica mentre SUMOylation non contrassegna le proteine per la degradazione. Quindi, questa è la differenza chiave tra ubiquitinazione e sumoilazione.
Qui sotto l'infografica mostra maggiori dettagli sulla differenza tra ubiquitinazione e sumoilazione.
Riepilogo – Ubiquitinazione vs SUMOylation
Ubiquitinazione e sumoilazione sono due importanti modifiche post-traduzionali. Entrambi sono processi reversibili catalizzati da enzimi. Nell'ubiquitinazione, l'ubiquitina è il modificatore del polipeptide mentre nella sumoilazione, i SUMO sono i modificatori. Le ubiquitine sono coniugate in modo covalente con le proteine e ne alterano la struttura e la funzione. I SUMO vengono aggiunti alle proteine durante la sumoilazione. SUMOylation è analogo all'ubiquitylation in termini di schema di reazione e classi di enzimi utilizzati. Ma l'ubiquitinazione etichetta le proteine per la degradazione dipendente dal proteasoma mentre la sumoilazione non implica la marcatura delle proteine per la degradazione. Quindi, questa è la differenza chiave tra ubiquitinazione e sumoilazione.
