La differenza fondamentale tra denaturazione proteica e idrolisi è che nella denaturazione proteica, una proteina perde la sua struttura e funzione tridimensionale mentre nell'idrolisi proteica, le proteine vengono principalmente convertite nei loro amminoacidi individuali dagli enzimi.
Le proteine sono macromolecole composte da amminoacidi. In una proteina ci sono centinaia o migliaia di amminoacidi legati tra loro. Per formare una proteina funzionale, le catene polipeptidiche interagiscono tra loro e formano legami intramolecolari per formare la struttura tridimensionale unica della proteina. La forma finale della proteina è energeticamente più favorevole e stabile. Inoltre, è biologicamente attivo. Ci sono migliaia di legami chimici all'interno della struttura 3D della proteina. Alcuni fattori interrompono la struttura tridimensionale o la forma finale della proteina. Pertanto, la proteina perde la sua forma e funzione. La chiamiamo denaturazione proteica. L'idrolisi proteica rompe la proteina nei suoi singoli aminoacidi. Fondamentalmente è fatto dagli enzimi.
Cos'è la denaturazione delle proteine?
Le proteine hanno le loro forme tridimensionali uniche. La struttura tridimensionale è molto importante per una proteina per la sua funzione specifica. Tuttavia, a causa di diverse cause, le proteine possono perdere forma e funzione. Chiamiamo questo processo denaturazione delle proteine. Le proteine perdono la loro forma quando il legame e l'interazione responsabili delle strutture secondarie e terziarie della proteina vengono interrotti. L' alta temperatura, i cambiamenti del pH, alcune sostanze chimiche e l'esposizione alle radiazioni, ecc., possono denaturare le proteine. Inoltre, le proteine possono essere denaturate mediante trattamento con agenti alcalini o acidi, ossidanti o riducenti e alcuni solventi organici come etanolo o acetone. L'urea e il cloruro di guanidinio sono i due agenti denaturanti più utilizzati.
Figura 01: Denaturazione delle proteine
La denaturazione delle proteine è irreversibile in situazioni estreme. Raramente, la struttura originale della proteina denaturata può essere rigenerata. Se la struttura primaria e altri fattori sono intatti, a volte esiste la possibilità di rinaturazione (denaturazione inversa).
Cos'è l'idrolisi proteica?
L'idrolisi proteica è la conversione delle proteine in amminoacidi e peptidi. Può essere fatto sia enzimaticamente che chimicamente. Durante l'idrolisi, i legami tra gli amminoacidi vengono interrotti per formare amminoacidi liberi. L'idrolisi delle proteine avviene naturalmente all'interno degli organismi a causa di enzimi come le proteasi pancreatiche, ecc. Quando consumiamo cibi ricchi di proteine, questi vengono idrolizzati in piccoli peptidi durante il processo di digestione dagli enzimi.
Figura 02: Idrolisi delle proteine
L'idrolisi delle proteine è importante poiché consente l'isolamento dei singoli amminoacidi. Ad esempio, l'istidina può essere isolata dai globuli rossi. Allo stesso modo, la cistina può essere isolata dall'idrolisi dei capelli. In alcuni casi, quando è necessario quantificare il contenuto totale di amminoacidi in un campione, è necessario eseguire più procedure di idrolisi. L'idrolisi acida è la tecnica più comune di analisi delle proteine. Inoltre, l'idrolisi alcalina può essere impiegata anche per misurare il triptofano. Pertanto, il metodo di scelta per l'idrolisi delle proteine dipende dalle loro fonti.
Quali sono le somiglianze tra la denaturazione delle proteine e l'idrolisi?
- La denaturazione e l'idrolisi delle proteine causano un cambiamento nella struttura delle proteine.
- La denaturazione spesso precede l'idrolisi.
- La temperatura e il pH sono due fattori comuni che influenzano sia la denaturazione che l'idrolisi.
Qual è la differenza tra la denaturazione delle proteine e l'idrolisi?
La denaturazione delle proteine fa perdere alle proteine la loro forma tridimensionale mentre l'idrolisi delle proteine forma amminoacidi e peptidi liberi. Quindi, questa è la differenza chiave tra denaturazione proteica e idrolisi. Inoltre, la denaturazione delle proteine avviene a causa dell' alta temperatura, delle variazioni del pH, di alcune sostanze chimiche, ecc. L'idrolisi delle proteine può essere eseguita utilizzando enzimi e sostanze chimiche.
Di seguito l'infografica elenca più differenze tra la denaturazione delle proteine e l'idrolisi.
Riepilogo – Denaturazione proteica vs idrolisi
La denaturazione delle proteine si riferisce all'interruzione della struttura secondaria o terziaria della proteina, in particolare la distruzione dell'alfa-elica e dei fogli beta. Tuttavia, la struttura primaria della proteina rimane anche dopo la denaturazione. L'osservazione più comune durante la denaturazione di una proteina è la precipitazione o coagulazione. L'idrolisi proteica si riferisce alla conversione delle proteine nei loro amminoacidi e peptidi. È un processo importante quando si isolano i singoli amminoacidi. Pertanto, questo riassume la differenza tra denaturazione proteica e idrolisi.
