La differenza fondamentale tra sito allosterico e sito attivo è che un sito allosterico è una regione di un enzima che consente alle molecole attivatrici o inibitrici di legarsi all'enzima e attivare o inibire l'attività enzimatica, mentre un sito attivo è un regione di un enzima in cui le molecole del substrato si legano e catalizzano la reazione con conseguente produzione di prodotti particolari.
Gli enzimi sono proteine che aiutano le reazioni biochimiche nel corpo umano. Uno dei ruoli più importanti degli enzimi è la digestione. Gli enzimi aiutano anche con la respirazione, la costruzione dei muscoli, la funzione nervosa e l'eliminazione delle tossine nel corpo. Gli enzimi hanno diverse aree della struttura in cui le molecole possono legarsi e catalizzare le reazioni. I siti allosterici e i siti attivi sono due aree diverse nella struttura dell'enzima che facilitano il legame delle molecole e le successive reazioni chimiche.
Cos'è un sito allosterico?
Il sito allosterico è una regione di un enzima che consente alle molecole attivatrici o inibitorie di legarsi all'enzima che attiva o inibisce l'attività enzimatica. Gli enzimi funzionano a temperature diverse a seconda dell'ambiente. Diversi fattori, tra cui calore, freddo, pH, posizione nel corpo e altre sostanze, influenzano l'attività enzimatica oltre al substrato principale. Ci sono alcune sostanze che si legano all'enzima in un sito diverso dal normale sito attivo. Questi siti che consentono il legame di altre sostanze sono noti come siti allosterici. I siti allosterici consentono ad altre sostanze di attivare, inibire o disattivare l'attività enzimatica. Ciò accade quando altre sostanze si legano al sito allosterico e modificano la conferma o la forma dell'enzima.
Figura 01: Sito allosterico
Un esempio di attivatore allosterico è il legame dell'ossigeno con l'emoglobina. Il legame allosterico dell'ossigeno con l'emoglobina cambia la conferma dell'emoglobina e aumenta la sua affinità per più ossigeno. Questo processo garantisce che l'emoglobina trasporterà la massima quantità di ossigeno da aree ricche di ossigeno come i polmoni. Un altro esempio di inibitore allosterico è un ATP nella respirazione cellulare. Un importante enzima coinvolto nella glicolisi è la fosfofruttochinasi. Questo enzima converte l'ADP in ATP. Quando c'è troppo ATP nella cellula, l'ATP funge da inibitore allosterico che si lega al sito allosterico della fosfofruttochinasi per rallentare la conversione dell'ADP in ATP.
Che cos'è un sito attivo?
Il sito attivo è la regione di un enzima in cui le molecole del substrato si legano e subiscono una reazione per creare prodotti. Il sito attivo è ulteriormente suddiviso in due siti distinti: sito di legame e sito calalitico. Nel sito di legame, i residui di amminoacidi del sito attivo formano legami temporanei con il substrato. D' altra parte, nel sito catalitico, i residui di amminoacidi del sito attivo catalizzano una reazione di quel substrato.
Figura 02: Sito attivo
Il sito attivo di un enzima ha solitamente da tre a quattro amminoacidi, mentre altri amminoacidi nell'enzima sono necessari per mantenere la struttura terziaria dell'enzima. Un sito attivo di un enzima può catalizzare una reazione ripetutamente poiché i residui non vengono modificati alla fine della reazione. Questo processo si ottiene normalmente abbassando l'energia di attivazione della reazione. Pertanto, più substrati hanno energia sufficiente per subire una reazione chimica.
Quali sono le somiglianze tra il sito allosterico e il sito attivo?
- Il sito allosterico e il sito attivo sono due aree diverse nella struttura dell'enzima che facilitano il legame delle molecole e le successive reazioni chimiche.
- Entrambi i siti sono costituiti da aminoacidi.
- Questi siti hanno una forma unica.
- Entrambi i siti sono molto importanti per l'attività enzimatica e la reazione catalizzata da enzimi.
Qual è la differenza tra il sito allosterico e il sito attivo?
Il sito allosterico è una regione di un enzima che consente alle molecole attivatrici o inibitrici di legarsi all'enzima per attivare o inibire l'attività enzimatica, mentre il sito attivo è una regione di un enzima in cui le molecole del substrato si legano e catalizzano la reazione con conseguente produzione di prodotti particolari. Pertanto, questa è la differenza chiave tra sito allosterico e sito attivo. Inoltre, i siti allosterici sono presenti solo negli enzimi allosterici, mentre i siti attivi sono presenti in tutti gli enzimi.
L'infografica di seguito presenta le differenze tra il sito allosterico e il sito attivo in forma tabellare per un confronto affiancato.
Riepilogo – Sito allosterico vs Sito attivo
Il sito allosterico e il sito attivo sono due regioni diverse nella struttura dell'enzima. Il sito allosterico è una regione di un enzima che consente alle molecole attivatrici o inibitrici di legarsi all'enzima che attiva o inibisce l'attività enzimatica, mentre il sito attivo è una regione di un enzima in cui le molecole del substrato si legano e catalizzano la reazione determinando la produzione di particolari prodotti. Quindi, questa è la differenza chiave tra il sito allosterico e il sito attivo.
