Differenza chiave – Alpha Helix vs Beta foglio pieghettato
Le eliche alfa e i fogli pieghettati beta sono le due strutture secondarie più comunemente trovate in una catena polipeptidica. Questi due componenti strutturali sono i primi passaggi principali nel processo di piegatura di una catena polipeptidica. La differenza chiave tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet è nella loro struttura; hanno due forme diverse per svolgere un lavoro specifico.
Cos'è Alpha Helix?
Un'alfa elica è una bobina destrorsa di residui di amminoacidi su una catena polipeptidica. La gamma di residui di amminoacidi può variare da 4 a 40 residui. I legami idrogeno formati tra l'ossigeno del gruppo C=O sulla bobina superiore e l'idrogeno del gruppo N-H della bobina inferiore aiutano a tenere insieme la bobina. Un legame idrogeno si forma per ogni quattro residui di amminoacidi nella catena nel modo sopra. Questo modello uniforme gli conferisce caratteristiche definite come lo spessore della bobina e determina la lunghezza di ogni giro completo lungo l'asse dell'elica. La stabilità della struttura dell'alfa elica dipende da diversi fattori.
O atomi in rosso, N atomi in blu e legami idrogeno come linee tratteggiate verdi
Cos'è il foglio pieghettato Beta?
Il foglio plissettato Beta, noto anche come foglio beta, è considerato la seconda forma di struttura secondaria nelle proteine. Contiene filamenti beta che sono collegati lateralmente da un minimo di due o tre legami idrogeno della spina dorsale per formare un foglio contorto e pieghettato come mostrato nell'immagine. Un filamento beta è un tratto di catena polipeptidica; la sua lunghezza è generalmente pari a 3-10 aminoacidi, inclusa la spina dorsale in una conferma estesa.
Frammento di foglio β antiparallelo a 4 filamenti da una struttura cristallina dell'enzima catalasi.
a) che mostra i legami idrogeno antiparalleli (punteggiati) tra i gruppi peptidici NH e CO sui filamenti adiacenti. Le frecce indicano la direzione della catena e i contorni della densità elettronica delineano gli atomi non H. Gli atomi O sono palline rosse, gli atomi N sono blu e gli atomi H sono omessi per semplicità; le catene laterali vengono mostrate solo fino al primo atomo C della catena laterale (verde)
b) Vista laterale dei due filamenti β centrali
Nei fogli pieghettati beta, le catene polipeptidiche corrono l'una accanto all' altra. Prende il nome di "foglio plissettato" a causa dell'aspetto ondulato della struttura. Sono legati tra loro da legami a idrogeno. Questa struttura permette di formare più legami idrogeno allungando la catena polipeptidica.
Qual è la differenza tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet?
Struttura dell'elica alfa e del foglio plissettato beta
Alpha Helix:
In questa struttura, la spina dorsale polipeptidica è strettamente legata attorno a un asse immaginario come una struttura a spirale. È anche noto come disposizione elicoidale della catena peptidica.
La formazione della struttura dell'alfa elica avviene quando le catene polipeptidiche sono attorcigliate a spirale. Ciò consente a tutti gli amminoacidi della catena di formare legami idrogeno (un legame tra una molecola di ossigeno e una molecola di idrogeno) tra loro. I legami idrogeno consentono all'elica di mantenere la forma a spirale e fornisce una bobina stretta. Questa forma a spirale rende l'alfa elica molto forte.
I legami idrogeno sono indicati dai punti gialli.
Lenzuolo pieghettato Beta:
Quando due o più frammenti di catene polipeptidiche si sovrappongono, formando una fila di legami idrogeno tra loro, si possono trovare le seguenti strutture. Può accadere in due modi; disposizione parallela e disposizione antiparallela.
Esempi della struttura:
Alpha Helix: le unghie delle mani o dei piedi possono essere prese come esempio di una struttura alpha helix.
Foglio a pieghe beta: la struttura delle piume è simile alla struttura del foglio a pieghe beta.
Caratteristiche della struttura:
Alfa elica: nella struttura alfa elica, ci sono 3,6 aminoacidi per giro dell'elica. Tutti i legami peptidici sono trans e planari e i gruppi NH nei legami peptidici puntano nella stessa direzione, che è approssimativamente parallela all'asse dell'elica. I gruppi C=O di tutti i legami peptidici puntano nella direzione opposta e sono paralleli all'asse dell'elica. Il gruppo C=O di ciascun legame peptidico è legato al gruppo N-H del legame peptidico formando un legame idrogeno. Tutti i gruppi R sono puntati verso l'esterno dall'elica.
Foglio pieghettato beta: ogni legame peptidico nel foglio pieghettato beta è planare e ha la trans-conformazione. I gruppi C=O e N-H dei legami peptidici delle catene adiacenti sono sullo stesso piano e puntano l'uno verso l' altro formando un legame idrogeno tra di loro. Tutti i gruppi R- in qualsiasi catena possono alternativamente trovarsi sopra e sotto il piano del foglio.
Definizioni:
Struttura secondaria: ha la forma di una proteina pieghevole a causa del legame idrogeno tra la sua spina dorsale ammidica e i gruppi carbonilici.
