Qual è la differenza tra Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix

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Qual è la differenza tra Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix
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Anonim

La differenza chiave tra helix-loop-helix ed elica-giro-elica è che l'elica-loop-elica media la dimerizzazione delle proteine mentre l'elica-giro-elica regola l'espressione genica attraverso il legame del DNA.

Un motivo proteico è una sequenza a breve conservazione associata a funzioni distinte del DNA. È principalmente associato a un sito strutturale speciale con una funzione chimica o biologica unica. Questi motivi contengono piccole regioni di strutture tridimensionali di amminoacidi con diverse molecole proteiche. Di solito, i singoli motivi contengono solo pochi elementi. Helix-loop-helix e helix-turn-helix contengono tre elementi. I loro motivi strutturali proteici includono anelli con lunghezze variabili e strutture non specificate.

Cos'è Helix-Loop-Helix?

A helix-loop-helix (HLH) è un motivo strutturale proteico che definisce una delle più grandi famiglie di fattori di trascrizione dimerizzanti. Questi fattori di trascrizione contengono residui di amminoacidi per facilitare il meccanismo di legame del DNA e sono dimerici. Il motivo strutturale della proteina contiene due α-eliche e sono collegate da un anello. Un'elica appare più piccola delle due eliche e la flessibilità dell'anello consente la dimerizzazione impacchettando e piegando contro un' altra elica. L'elica che appare più grande di solito contiene regioni che legano il DNA. Le proteine HLH si legano a una sequenza consenso nota come E-box. Una sequenza consenso è un ordine calcolato contenente residui di nucleotidi o amminoacidi. L'E-box è un elemento che risponde al DNA in alcuni eucarioti che funge da sito di legame delle proteine e regola l'espressione genica.

Helix-Loop-Helix vs Helix-Turn-Helix in forma tabulare
Helix-Loop-Helix vs Helix-Turn-Helix in forma tabulare

Figura 01: Motivo elica-anello-elica

I fattori di trascrizione HLH sono essenziali per lo sviluppo e l'attività cellulare. Le proteine HLH appartengono principalmente a sei gruppi, indicati dalle lettere da A a F. I fattori di trascrizione inclusi in ciascun gruppo sono:

Gruppo A: MyoD, Myf5, Beta2/NeuroD1, Scl, p-CaMK, NeuroD e Neurogenine, gruppo B: MAX, C-Myc, N-Myc e TCF4

Gruppo C: AhR, BMAL-1-CLOCK, HIF, NPAS1, NPAS3 e MOP5

Gruppo D; EMC

Gruppo E: HEY1 e HEY2

Gruppo F: EBF1

Poiché la maggior parte dei fattori di trascrizione di HLH sono eterodimerici, la dimerizzazione spesso li regola.

Cos'è l'elica-gira-elica?

Helix-turn-helix (HTH) è un motivo strutturale proteico in grado di legare il DNA. Ogni monomero è organizzato con due α-eliche ed è unito da un breve filamento di amminoacidi. Questo si lega a un solco nell'elica del DNA. I motivi HTH di solito regolano l'espressione genica. Il riconoscimento dell'HTH e il legame al DNA sono effettuati da due α-eliche. Un'elica occupa l'estremità N-terminale mentre l' altra è a C-terminale. Nella maggior parte degli scenari, l'elica esegue il riconoscimento del DNA. Pertanto, è noto come l'elica di riconoscimento. Il legame al solco nel DNA avviene attraverso una serie di interazioni di Van der Waals e legami idrogeno con basi esposte. L' altra α-elica stabilizza l'interazione tra proteine e DNA e non gioca un ruolo importante nel riconoscimento. Tuttavia, l'elica di riconoscimento e l'elica rimanente hanno un orientamento simile.

Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix - Confronto affiancato
Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix - Confronto affiancato

Figura 02: Elica-giro-elica della famiglia TetR

L'HTH è classificato in base alla struttura e alle disposizioni spaziali delle eliche. I tipi principali sono dielicoidali, trielicoidali, tetraelicoidali e HTH alato. Il tipo dielicoidale è il tipo più semplice con due eliche e un dominio proteico pieghevole indipendente. Il tipo tri-elicoidale si trova nell'attivatore trascrizionale Myb. Il tipo tetraelicoidale ha un'elica C-terminale aggiuntiva. Infine, l'HTH alato è formato da un fascio a 3 elicoidali e da un foglio beta a 3 o 4 fili.

Quali sono le somiglianze tra Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix?

  • Helix-loop-helix e helix-turn-helix sono motivi strutturali delle proteine.
  • Entrambi contengono un denominatore comune nei fattori di trascrizione basali e specifici.
  • Sono presenti negli eucarioti.

Qual è la differenza tra Helix-Loop-Helix e Helix-Turn-Helix?

Helix-loop-helix media la dimerizzazione delle proteine, mentre l'elica-giro-elica regola l'espressione genica attraverso il legame del DNA. Pertanto, questa è la differenza chiave tra elica-anello-elica e elica-giro-elica. Inoltre, HLH contiene alcuni proto-oncogeni e geni coinvolti nella differenziazione che codificano fattori di trascrizione mentre HTH contiene molti geni omeotici che codificano per fattori di trascrizione. Inoltre, l'elica-anello-elica consiste principalmente di alfa-eliche unite da un anello, mentre l'elica-giro-elica consiste principalmente di anelli uniti da un breve supporto di amminoacidi che formano un solco.

L'infografica qui sotto presenta le differenze tra elica-anello-elica ed elica-giro-elica in forma tabellare per un confronto fianco a fianco.

Riepilogo – Helix-Loop-Helix vs Helix-Turn-Helix

Un motivo proteico è una sequenza a breve conservazione associata a funzioni distinte del DNA. Elica-ansa-elica e elica-giro-elica sono due tipi di motivi strutturali proteici. Il differenza fondamentale tra helix-loop-helix e helix-turn-helix è quello helix-loop-helix media la dimerizzazione delle proteine, mentre l'elica-giro-elica regola l'espressione genica attraverso il legame del DNA. HLH è un motivo strutturale proteico che definisce una delle più grandi famiglie di fattori di trascrizione dimerizzanti. Il motivo strutturale della proteina contiene due α-eliche e sono collegate da un anello. L'HTH è un motivo strutturale proteico in grado di legare il DNA. Ogni monomero è organizzato con due α-eliche ed è unito da un breve filamento di amminoacidi e si lega a un solco nell'elica del DNA. Quindi, questo riassume la differenza tra helix-loop-helix e helix-turn-helix.

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