La differenza chiave tra PFK-1 e PFK-2 è che PFK-1 catalizza la conversione di fruttosio 6-fosfato e ATP in fruttosio 1, 6-bisfosfato e ADP mentre PFK-2 catalizza la sintesi di fruttosio 2, 6-bisfosfato da fruttosio 6-fosfato.
La fosfofruttochinasi-1 (PFK-1) e la fosfofruttochinasi-2 (PFK-2) sono due enzimi. PFK-1 è un enzima glicolitico che catalizza la reazione del fruttosio 6-fosfato, convertendolo in fruttosio 1,6-bisfosfato. È la fase limitante della glicolisi. Quando il livello di glucosio è alto ed è necessario regolare la glicolisi, PFK-2 catalizza la sintesi del fruttosio 2, 6-bisfosfato dal fruttosio 6-fosfato. Il fruttosio 2, 6-bisfosfato è un potente attivatore allosterico di PFK-1 al fine di migliorare la scomposizione del glucosio. PFK-2 non è un enzima glicolitico. Ma sia PFK-1 che PFK-2 agiscono sullo stesso substrato.
Cos'è PFK-1?
PFK-1 è il primo enzima impegnato nella glicolisi. In effetti, è l'enzima limitante la velocità della glicolisi. Catalizza la conversione del fruttosio 6-fosfato in fruttosio 1,6-bisfosfato. PFK-1 utilizza ATP per questa reazione. Quindi, PFK-1 è influenzato dalla concentrazione di ATP. L'inibizione di PFK-1 da parte dell'ATP è una parte del circuito di feedback negativo che regola il flusso di glicolisi in uno stato aerobico. Oltre all'ATP, l'attività della PFK-1 è regolata da molte altre molecole, tra cui fruttosio 2, 6-bisfosfato, AMP e citrato.
Figura 01: PFK-1
Il fruttosio 2, 6-bisfosfato è un potente attivatore allosterico di PFK-1. In condizioni fisiologiche, PFK-1 rimane inattivo. Quando interagisce con il fruttosio 2, 6-bisfosato, diventa attivo e stimola la via glicolitica per aumentare la degradazione del glucosio. Il flusso nella direzione della glicolisi è notevolmente aumentato dal fruttosio 2, 6-bisfosfato grazie alla sua capacità di attivazione allosterica di PFK-1. In modo simile, AMP agisce anche come effettore allosterico per attivare PFK-1. Al contrario, il citrato agisce come un inibitore allosterico di PFK1. Il magnesio funge da cofattore per PFK-1.
Cos'è PFK-2?
Il fruttosio 2, 6-bisfosfato è un metabolita che regola la glicolisi e la gluconeogenesi. PFK-2 o fosfofruttochinasi-2 è l'enzima che catalizza la sintesi del fruttosio 2, 6-bisfosfato dal fruttosio 6-fosfato. Simile a PFK-1, PFK-2 agisce sullo stesso substrato. Tuttavia, a differenza di PFK-1, l'attività di PFK-2 non è influenzata dalla concentrazione di ATP. Il fosfoenolpiruvato e il citrato possono inibire questo enzima, mentre l'ortofosfato inorganico può stimolare l'azione del PFK-2.
Figura 02: PFK-2
Strutturalmente, PFK-2 esiste con fruttosio-2, 6-bisfosfatasi come enzima bifunzionale abbreviato come PFK-2/FBPase-2. PFK-2 fosforila il fruttosio 6-fosfato usando ATP. D' altra parte, la FBPasi-2 defosforila il fruttosio 2, 6-bisfosfato per produrre fruttosio 6-fosfato e Pi. Quindi, PFK-2 ha attività sia di chinasi che di fosfatasi. Quando il livello di glucosio è alto, l'insulina aumenta l'attività chinasica dell'enzima PFK-2 per guidare l'aumentata sintesi di fruttosio 2, 6-bisfosfato. Stimola la glicolisi grazie all'attivazione di PFK-1 da parte del fruttosio 2,6-bisfosfato. Al contrario, quando l'attività della fosfatasi di PFK-2 è espressa, rompe il fruttosio 2, 6-bisfosfato in fruttosio 6-fosfato, stimolando la gluconeogenesi e inibendo la glicolisi.
Quali sono le somiglianze tra PFK1 e PFK-2?
- PFK-1 e PFK-2 sono due enzimi.
- Il substrato degli enzimi PFK-1 e PFK-2 è lo stesso: fruttosio 6-fosfato.
- Entrambi gli enzimi sono importanti nella regolazione della glicolisi.
- Le reazioni catalizzate da entrambi gli enzimi producono ADP da ATP.
- Il citrato può inibire entrambi questi enzimi.
Qual è la differenza tra PFK-1 e PFK-2?
PFK-1 catalizza la conversione del fruttosio 6-fosfato in fruttosio 1, 6-bisfosfato. Al contrario, PFK-2 catalizza la conversione del fruttosio 6-fosfato in fruttosio 2, 6-bisfosfato. Quindi, questa è la differenza chiave tra PFK1 e PFK-2. A differenza di PFK-1, PFK-2 ha sia attività chinasica che fosfatasica; quindi è un enzima bifunzionale. Inoltre, il fruttosio 2, 6-bisfosfato è un potente attivatore allosterico di PFK-1, mentre PFK-2 catalizza la sintesi del fruttosio 2, 6-bisfosfato. Quindi, questa è un' altra differenza tra PFK-1 e PFK-2. Soprattutto, l'attività di PFK-1 è influenzata dall'ATP, mentre l'attività di PFK-2 non è influenzata dalla concentrazione di ATP.
La seguente infografica elenca le differenze tra PFK-1 e PFK-2 in forma tabellare per un confronto affiancato.
Riepilogo – PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 catalizza la conversione del fruttosio 6-fosfato e ATP in fruttosio 1, 6-bisfosfato e ADP. PFK-2 catalizza la sintesi del fruttosio 2, 6-fosfato dal fruttosio 6-fosfato. L'attività di PFK-1 è influenzata dalla concentrazione di ATP. Al contrario, PFK-2 non è influenzato dalla concentrazione di ATP. Soprattutto, PFK-2 ha attività sia chinasiche che fosfatasiche; quindi è un enzima bifunzionale. PFK-1 non è un enzima bifunzionale. Inoltre, PFK-1 è un enzima limitante la velocità della glicolisi, mentre PFK-2 non è considerato un enzima glicolitico. Quindi, questo è il riassunto della differenza tra PFK-1 e PFK-2.
