La differenza chiave tra l'aspartil cisteina e le serina proteasi sono i loro gruppi funzionali che agiscono come residui catalitici. Il gruppo funzionale che funge da residuo catalitico dell'aspartil proteasi è un gruppo acido carbossilico, mentre nella cisteina proteasi, un gruppo tiolo o sulfidrilico funge da gruppo funzionale al residuo catalitico e nella serina proteasi, un gruppo ossidrile o un alcol agisce come gruppo funzionale al residuo catalitico.
Le proteasi sono enzimi che catalizzano la proteolisi, che è la scomposizione delle proteine in polipeptidi o amminoacidi più piccoli. Questo processo avviene scindendo i legami peptidici all'interno delle proteine mediante un processo di idrolisi. Le proteasi sono coinvolte in molte funzioni biologiche, come la digestione delle proteine ingerite, il catabolismo delle proteine e la segnalazione cellulare. Le proteasi sono presenti in tutte le forme di vita. Aspartil, cisteina e serina sono tre importanti proteasi che svolgono un ruolo chiave negli organismi viventi.
Cosa sono le proteasi aspartiliche?
Le proteasi aspartil sono un tipo di enzimi che rompono le proteine. Hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in modo ottimale a pH acido. Queste proteasi scindono i legami dipeptidici che hanno residui idrofobici e un gruppo beta-metilene. Il meccanismo catalitico dell'aspartil proteasi è un meccanismo acido-base. Ciò comporta il coordinamento di una molecola d'acqua con due residui di aspartato. Un aspartato attiva la molecola d'acqua rimuovendo un protone. Ciò consente all'acqua di eseguire un attacco nucleofilo sul carbonio carbonilico del substrato. Di conseguenza, genera un intermedio ossianionico tetraedrico stabilizzato da legami idrogeno con il secondo residuo di aspartato. Il riarrangiamento di questo intermedio è responsabile della scissione del peptide in due prodotti peptidici.
Figura 01: Aspartil proteasi
Ci sono cinque superfamiglie di proteasi aspartiche: Clan AA che è una famiglia, Clan AC, che è una famiglia di peptidasi II segnale, Clan AD, che è una famiglia presenilina, Clan AE, che è una famiglia di endopeptidasi GPR, e Clan AF, che è una famiglia omptin.
Cosa sono le proteasi della cisteina?
Le proteasi della cisteina sono un gruppo di enzimi idrolasi che degradano le proteine. Mostrano un meccanismo catalitico che coinvolge un tiolo di cisteina nucleofila in una triade o diade catalitica. Il primo passo nel meccanismo catalitico delle proteasi della cisteina è la deprotonazione. Il gruppo tiolo viene deprotonato all'interno del sito attivo dell'enzima da un amminoacido adiacente come l'istidina, che ha una catena laterale di base. Il passo successivo è l'attacco nucleofilo da parte dello zolfo anionico deprotonato della cisteina sul substrato. Qui, il frammento del substrato viene rilasciato con un'ammina e il residuo di istidina nella proteasi ripristina la sua forma deprotonata. Ciò si traduce nella formazione dell'intermedio tioestere del substrato, che collega il nuovo terminale carbossilico al tiolo di cisteina. Il legame tioestere si idrolizza per generare la parte di acido carbossilico sul frammento di substrato rimanente.
Figura 02: Cisteina proteasi
Le proteasi della cisteina svolgono molteplici ruoli nella fisiologia e nello sviluppo. Nelle piante, svolgono un ruolo importante nella crescita, nello sviluppo, nell'accumulo e nella mobilizzazione delle proteine di deposito. Nell'uomo, sono importanti nella senescenza e nell'apoptosi, nelle risposte immunitarie, nell'elaborazione dei proormoni e nel rimodellamento della matrice extracellulare per lo sviluppo dei coni.
Cosa sono le proteasi della serina?
Le proteasi della serina sono anche un gruppo di enzimi proteolitici che scindono i legami peptidici nelle proteine. La serina funge da aminoacido nucleofilo nel sito attivo dell'enzima. Questi sono presenti sia negli eucarioti che nei procarioti. Le proteasi della serina sono solitamente suddivise in diverse categorie da una struttura distintiva che consiste in due domini beta-barile che convergono nel sito catalitico attivo e anche in base alla loro specificità del substrato. Sono simili alla tripsina, alla chimotripsina, alla trombina, all'elastasi e alla subtilisina.
Figura 03: Serina proteasi
Le proteasi simili alla tripsina scindono i legami peptidici a seguito di un amminoacido caricato positivamente come la lisina o l'arginina. Sono specifici per residui carichi negativamente come acido aspartico o acido glutammico. Le proteasi simili alla chimotripsina sono più idrofobiche. La loro specificità risiede in grandi residui idrofobici come tirosina, triptofano e fenilalanina. Le proteasi simili alla trombina includono la trombina, che è un plasminogeno che attiva i tessuti, e la plasmina. Questi aiutano nella coagulazione del sangue e nella digestione e anche nella fisiopatologia nei disturbi neurodegenerativi. Le proteasi simili all'elastasi preferiscono residui come alanina, glicina e valina. Le proteasi simili alla subtilisina includono la serina nei procarioti. Condivide un meccanismo catalitico che utilizza una triade catalitica per creare una serina nucleofila. La regolazione dell'attività della serina proteasi richiede un'attivazione iniziale della proteasi e la secrezione di inibitori.
Quali sono le somiglianze tra l'aspartil cisteina e la serina proteasi?
- Le proteasi di aspartile, cisteina e serina catalizzano la scomposizione delle proteine mediante la scissione dei legami peptidici.
- I meccanismi sono simili in cui i residui del sito attivo attaccano i legami peptidici provocandone la rottura.
- Tutti contengono nucleofili.
- Sono tutte proteine.
Qual è la differenza tra aspartilcisteina e serina proteasi?
La differenza fondamentale tra aspartil cisteina e serina proteasi dipende dal loro gruppo funzionale, che funge da residuo catalitico. Nell'aspartil proteasi, un gruppo di acido carbossilico funge da gruppo funzionale, mentre nella cisteina proteasi, un gruppo tiolo o sulfidrilico funge da gruppo funzionale e nella serina proteasi, un gruppo ossidrile o un alcol funge da gruppo funzionale.
Le proteasi dell'aspartato hanno un sito attivo dell'aspartato, mentre le proteasi della cisteina hanno un sito attivo della cisteina. Il residuo del sito attivo della serina proteasi è un gruppo ossidrile. Quindi, questa è anche un' altra differenza tra aspartil cisteina e serina proteasi. A differenza della serina e della cisteina proteasi, le aspartil proteasi non formano un intermedio covalente durante il processo di scissione. Pertanto, la proteolisi si verifica in un unico passaggio per le proteasi dell'aspartile.
L'infografica qui sotto presenta le differenze tra aspartil cisteina e serina proteasi in forma tabellare per un confronto fianco a fianco.
Riepilogo – Aspartil Cisteina vs Serina Proteasi
Le proteasi sono enzimi che catalizzano la scomposizione delle proteine in piccoli polipeptidi o amminoacidi. La differenza chiave tra aspartil cisteina e serina proteasi è il gruppo funzionale che funge da residuo catalitico. Un gruppo acido carbossilico funge da gruppo funzionale nella proteasi aspartil, mentre un gruppo tiolo o sulfidrilico funge da gruppo funzionale nella proteasi cisteina. Un gruppo ossidrile o un alcol agisce come gruppo funzionale nella serina proteasi.
