La differenza fondamentale tra Km e Vmax è che Km misura la facilità con cui un enzima può essere saturato dal substrato, mentre Vmax è la velocità massima alla quale un enzima viene catalizzato quando l'enzima è saturato dal substrato.
Km può essere descritto come la concertazione del substrato a cui viene raggiunta la metà della velocità massima. Vmax, d' altra parte, può essere descritto come la velocità di reazione nello stato in cui l'enzima è completamente saturato dal substrato.
Che cos'è Km?
Km può essere descritto come la concertazione di un substrato al quale viene raggiunta la metà della velocità massima. In altre parole, è la concentrazione del substrato che consente all'enzima di raggiungere metà Vmax. Pertanto, un enzima avente un Km elevato mostra una bassa affinità per il suo substrato. Richiede inoltre una maggiore concentrazione del substrato per ottenere Vmax.
Il termine Km nell'attività enzimatica è discusso nella cinetica di Michaelis-Menten. È un modello comune di cinetica enzimatica. Questo modello prende il nome dal biochimico tedesco Leonor Michaelis e dal medico canadese Maud Menten. Questo modello è espresso come un'equazione.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
Nell'equazione sopra, Vmax è la velocità massima raggiunta dal sistema che si verifica alla concentrazione di substrato saturo per una data concentrazione di enzima. Km è la costante di Michaelis. Se è numericamente uguale alla concentrazione del substrato, la velocità di reazione è la metà del valore di Vmax.
Inoltre, si presume spesso che le reazioni biochimiche con un singolo substrato mostrino la cinetica di Michaelis-Menten senza preoccuparsi di alcuna ipotesi alla base di questo modello.
Cos'è Vmax?
Vmax può essere descritto come la velocità di reazione nello stato in cui l'enzima è completamente saturato dal substrato. Questo stato indica che tutti i siti di legame vengono costantemente rioccupati. In altre parole, Vmax è la velocità di reazione massima o velocità di una reazione che viene catalizzata enzimaticamente dalla saturazione dell'enzima con il suo substrato.
È importante determinare Km e Vmax per una certa attività enzimatica perché conoscere questi valori ci permette di prevedere il destino metabolico del substrato e la quantità relativa di substrato che attraverserà ciascuna via in condizioni diverse. Un valore più basso di Vmax indica che l'enzima sta operando in condizioni non ottimali.
Qual è la differenza tra Km e Vmax?
I termini Km e Vmax sono importanti nella cinetica enzimatica. La differenza fondamentale tra Km e Vmax è che Km misura la facilità con cui l'enzima può essere saturato dal substrato, mentre Vmax è la velocità massima alla quale un enzima viene catalizzato quando l'enzima è saturato dal substrato.
La tabella seguente riassume la differenza tra Km e Vmax.
Riepilogo – Km vs Vmax
Km è la concertazione del substrato a cui viene raggiunta la metà della velocità massima. Vmax è la velocità di reazione nello stato in cui l'enzima è completamente saturato dal substrato. Il differenza fondamentale tra Km e Vmax è quello Km misura la facilità con cui l'enzima può essere saturato dal substrato, mentre Vmax è la velocità massima alla quale un enzima viene catalizzato quando l'enzima è saturato dal substrato.
