Collagene vs Elastina
I tessuti connettivi sono importanti per legare e collegare altri tessuti all'interno del corpo. Forniscono anche forza, supporto e forma ai tessuti. Il tessuto connettivo è un sistema in cui le cellule sono sparse in una matrice extracellulare. Oltre alle cellule, nella matrice sono incorporate anche le fibre proteiche insolubili. La matrice è chiamata sostanza fondamentale. Questi tessuti sono ampiamente distribuiti nel corpo, nell'osso della matrice, nei tendini e nei legamenti e nella cartilagine. I tessuti connettivi sono costituiti da quattro tessuti di base, collagene, elastina, proteoglicani e glicoproteine.
Fonte: Ruth Lawson, Politecnico di Otago, en.wikibooks
Collagene
Il collagene è la proteina più abbondante che si trova nei tessuti connettivi. Fornisce una grande resistenza alla trazione e tiene insieme le cellule. Inoltre, aiuta ad allineare le cellule, consentendo così la proliferazione e la differenziazione delle cellule. Il tropocollagene è l'unità strutturale di base del collagene costituita da catene α. Ogni catena α è composta da tre catene polipeptidiche che si attorcigliano l'una intorno all' altra in una tripla elica per formare una struttura simile a una corda. Ci sono legami idrogeno tra le catene polipeptidiche per tenerle saldamente. Ciascuna di questa catena polipeptidica ha la stessa lunghezza e contiene circa 1000 amminoacidi residui. Varie combinazioni a tripla elica di polipeptidi nelle catene α determinano più tipi di collagene nei tessuti di collegamento umani (finora sono stati identificati 19 tipi di collagene). I tipi più abbondanti di collagene sono distribuiti nella pelle, tendini, ossa, comea, cartilagine articolare, disco intervertebrale, pelle fetale, sistema cardiovascolare, placenta ecc. I collegamenti incrociati sono importanti per fornire un alta resistenza alla trazione in collagene. Esistono tre tipi di legami incrociati inter o intramolecolari coinvolti per stabilizzare le fibre di collagene; sono condensazione aldolica, base di Schiff e lisinonorleucina.
Fonte: wikicommons
Elastina
L'elastina è costituita da una subunità basica chiamata tropoelastina, che contiene circa 800 residui di amminoacidi. I legami incrociati dell'elastina sono più complessi di quelli del collagene. La desmosina è il principale tipo di legami incrociati presenti nell'elastina. Sono formati dalla condensazione dei residui di allisina con la lisina. L'elastina si trova spesso con il collagene nei tessuti connettivi. È una proteina simile alla gomma in modo che possa allungarsi fino a diverse volte la sua lunghezza e tornare alla sua forma e lunghezza originali quando la tensione viene rilasciata. A causa di questa proprietà, si trova in gran parte nei tessuti associati ai polmoni, vasi sanguigni e legamenti, che subiscono grandi espansioni. Inoltre, si trovano anche in luoghi come la pelle, la cartilagine dell'orecchio e molti altri tessuti in piccole quantità.
Qual è la differenza tra collagene ed elastina?
• Esiste un solo tipo genetico di elastina, mentre ci sono molti diversi tipi genetici di collagene.
• L'elastina ha una capacità sufficiente di allungarsi e successivamente di ritrarsi mentre il collagene non ha tale capacità di allungarsi.
• La struttura primaria del collagene ha sequenze ripetute (Gly-X-Y) mentre, nell'elastina, non ci sono tali sequenze ripetute (Gly-X-Y).
• A differenza del collagene, nell'elastina non c'è formazione di tripla elica.
• L'idrossilisina è presente nel collagene, mentre è assente nell'elastina.
• L'idrossilisina glicosilata è presente nel collagene, mentre è assente nell'elastina.
• I principali legami crociati formati nel collagene sono i legami crociati aldolecolari intramolecolari, mentre quelli nell'elastina sono legami crociati intramolecolari con la desmosina.
