La differenza fondamentale tra attivatore enzimatico e inibitore enzimatico è che l'attivatore enzimatico può aumentare l'attività di un enzima mentre l'inibitore enzimatico può diminuire l'attività di un enzima.
Gli enzimi sono proteine, sono costituiti da amminoacidi e sono i catalizzatori biologici. Un catalizzatore è qualsiasi composto che può diminuire la velocità di reazione di una reazione chimica. Due tipi di composti possono influenzare l'attività degli enzimi; sono attivatori e inibitori. Parliamo di maggiori dettagli su questi composti.
Cos'è l'attivatore enzimatico?
Gli attivatori enzimatici sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per aumentarne l'attività. Pertanto, possono influenzare direttamente l'attività di un enzima. Agiscono in modo opposto a quello degli inibitori enzimatici. Il più delle volte, agiscono legandosi ad alcune regioni, diverse dai siti attivi dell'enzima. Questi sono quelli che chiamiamo "siti allosterici" dell'enzima.
A volte, il substrato o il reagente stesso agisce come attivatore quando questo reagente si lega a un sito attivo dell'enzima. Pertanto, può aumentare l'affinità dell'enzima per i substrati e attiva anche altri siti attivi. Alcuni esempi importanti di queste molecole includono l'esochinasi-I e la glucochinasi.
Cos'è l'inibitore enzimatico?
Gli inibitori degli enzimi sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per ridurne l'attività. Pertanto, possono influenzare direttamente l'attività di un enzima. Agiscono in modo opposto a quello degli attivatori enzimatici. Allo stesso modo, la maggior parte degli inibitori blocca i siti attivi dell'enzima. In tal modo possono diminuire l'attività dell'enzima.
Figura 01: Legame di inibitori e attivatori nel sito allosterico di un enzima
A volte si legano anche a siti allosterici. Il legame di questa molecola può essere reversibile o irreversibile. Nel legame reversibile, gli inibitori vengono rimossi dall'enzima dopo aver bloccato il legame del substrato. Al contrario, nel legame irreversibile, gli inibitori possono alterare irreversibilmente la forma del sito attivo. Pertanto, nessun altro substrato si legherà al sito attivo dell'enzima. Alcuni esempi tipici includono farmaci, inibitori della ribonucleasi, ecc.
Qual è la differenza tra attivatore enzimatico e inibitore enzimatico?
Gli attivatori enzimatici sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per aumentarne l'attività. Pertanto, possono influenzare l'attività di un enzima. Alcuni esempi comuni di attivatori enzimatici includono l'esochinasi-I e la glucochinasi. Gli inibitori enzimatici sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per ridurne l'attività. Pertanto, possono influenzare l'attività di un enzima in modo decrescente. Quindi, questa è la differenza chiave tra attivatore enzimatico e inibitore enzimatico. Alcuni esempi comuni di inibitori enzimatici includono farmaci, inibitori della ribonucleasi, ecc.
Riepilogo – Attivatore enzimatico vs inibitore enzimatico
Gli attivatori e gli inibitori sono due molecole che possono influenzare l'attività di un enzima. La differenza tra attivatore enzimatico e inibitore enzimatico è che gli attivatori enzimatici possono aumentare l'attività di un enzima mentre gli inibitori enzimatici possono diminuire l'attività di un enzima.
