La differenza chiave tra allosterismo positivo e negativo è che l'allosterismo positivo nelle proteine mostra un'elevata affinità per i ligandi, mentre l'allosterismo negativo nelle proteine mostra una bassa affinità per i ligandi.
L'allosterismo o comportamento allosterico è il fenomeno in cui l'attività di una proteina può essere alterata a seconda del legame di alcune molecole in un sito diverso dal sito attivo della proteina (in particolare negli enzimi). Un allosterismo positivo indica che il legame di una molecola effettrice a un enzima fa sì che l'enzima cambi la sua configurazione in una forma attiva. Al contrario, un allosterismo negativo indica che il legame di una molecola effettrice fa sì che l'enzima cambi la sua configurazione da una forma attiva a una forma inattiva.
Cos'è l'allosterismo positivo?
L'allosterismo positivo è il cambiamento nella configurazione di una proteina (principalmente un enzima) da una forma inattiva a una forma attiva al legame di una molecola effettrice. La molecola effettrice si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima; è chiamato il sito allosterico. Questo processo è anche noto come attivazione allosterica.
Un esempio comune di tale legame con la molecola effettrice è il legame della molecola di ossigeno con la molecola di emoglobina, che attiva la molecola di emoglobina per trasportare efficacemente l'ossigeno alle cellule. Lì, la molecola di ossigeno si lega al ferro ferroso di una molecola di eme nella molecola di emoglobina. La forma attiva è nota come ossi-emoglobina, mentre la forma inattiva è nota come deossi-emoglobina.
Cos'è l'allosterismo negativo?
L'allosterismo negativo è il cambiamento nella configurazione di un enzima da una forma attiva a una forma inattiva al legame di una molecola effettrice. La molecola effettrice si lega a un sito diverso dal sito attivo dell'enzima; è chiamato il sito allosterico. Questo processo è anche noto come inibizione allosterica.
Figura 01: Allosterismo positivo e negativo
Durante l'allosterismo negativo, il legame di un ligando diminuisce l'affinità dell'enzima per il substrato negli altri siti attivi disponibili per il legame con il substrato. Un esempio è il legame del 2,3-BPG con un sito allosterico sull'emoglobina, che provoca una diminuzione dell'affinità per l'ossigeno di tutte le subunità.
Qual è la differenza tra allosterismo positivo e negativo?
In un allosterismo positivo, il legame di una molecola effettrice a un enzima fa sì che l'enzima cambi la sua configurazione in una forma attiva, mentre in allosterismo negativo, il legame di una molecola effettrice fa sì che l'enzima cambi la sua configurazione da attivo modulo al modulo inattivo. Il differenza fondamentale tra allosterismo positivo e negativo è quello l'allosterismo positivo nelle proteine mostra un'elevata affinità per i ligandi, mentre l'allosterismo negativo nelle proteine mostra una bassa affinità per i ligandi. Inoltre, l'allosterismo positivo comporta l'attivazione, mentre l'allosterismo negativo comporta l'inibizione. Il legame dell'ossigeno con l'emoglobina è un esempio di allosterismo positivo mentre il legame di 2, 3-BPG con l'emoglobina è un esempio di allosterismo negativo.
La seguente infografica presenta la differenza tra allosterismo positivo e negativo in forma tabellare per un confronto fianco a fianco.
Riepilogo – Allosterismo positivo vs negativo
Nell'allosterismo o nel comportamento allosterico, l'attività di una proteina può essere alterata a seconda del legame di alcune molecole in un sito diverso dal sito attivo della proteina (in particolare negli enzimi). Il differenza fondamentale tra allosterismo positivo e negativo è quello l'allosterismo positivo nelle proteine mostra un'elevata affinità per i ligandi, mentre l'allosterismo negativo nelle proteine mostra una bassa affinità per i ligandi.
