Differenza chiave: tripsina vs chimotripsina
La digestione delle proteine è un processo molto importante nella procedura generale di digestione negli organismi viventi. Le proteine complesse vengono digerite nei suoi monomeri di aminoacidi e vengono assorbite attraverso l'intestino tenue. Le proteine sono essenziali in quanto svolgono un ruolo funzionale e strutturale importante in un organismo. La digestione delle proteine avviene tramite enzimi di digestione delle proteine che includono tripsina, chimotripsina, peptidasi e proteasi. La tripsina è un enzima di digestione delle proteine che scinde il legame peptidico degli aminoacidi di base che includono lisina e arginina. La chimotripsina è anche un enzima di digestione delle proteine che scinde il legame peptidico degli amminoacidi aromatici come la fenilalanina, il triptofano e la tirosina. La differenza chiave tra tripsina e chimotripsina è la posizione dell'amminoacido in cui si scinde nella proteina. La tripsina si scinde nelle posizioni degli aminoacidi basici mentre la chimotripsina si scinde nelle posizioni degli aminoacidi aromatici.
Cos'è la tripsina?
La tripsina è una proteina da 23,3 kDa che appartiene alla famiglia delle serina proteasi e i suoi substrati principali sono gli aminoacidi basici. Questi amminoacidi di base includono arginina e lisina. La tripsina fu scoperta nel 1876 da Kuhne. La tripsina è una proteina globulare ed esiste nella sua forma inattiva che è il tripsinogeno - zimogeno. Il meccanismo d'azione della tripsina si basa sull'attività della serina proteasi.
La tripsina si scinde all'estremità C terminale degli amminoacidi di base. Questa è una reazione di idrolisi e avviene a un pH – 8,0 nell'intestino tenue. L'attivazione del tripsinogeno avviene attraverso la rimozione dell'esapeptide terminale, e produce la forma attiva; tripsina. La tripsina attiva è di due tipi principali; α – tripsina e β-tripsina. Si differenziano per la loro stabilità termica e la loro struttura. Il sito attivo della tripsina contiene istidina (H63), acido aspartico (D107) e serina (S200).
Figura 01: Tripsina
L'azione enzimatica della tripsina è inibita da DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina ed EDTA. Le applicazioni della tripsina includono la dissociazione dei tessuti, la tripsinizzazione in colture cellulari animali, la mappatura triptica, gli studi sulle proteine in vitro, il fingerprinting e le applicazioni in colture di tessuti.
Cos'è la chimotripsina?
La chimotripsina ha un peso molecolare di 25,6 kDa e appartiene alla famiglia delle proteasi della serina, ed è un'endopeptidasi. La chimotripsina esiste nella sua forma inattiva che è il chimotripsinogeno. La chimotripsina è stata scoperta nel 1900. La chimotripsina idrolizza i legami peptidici degli amminoacidi aromatici. Questi substrati aromatici includono tirosina, fenilalanina e triptofano. I substrati di questo enzima sono principalmente negli isomeri L e agiscono prontamente sulle ammidi e sugli esteri degli amminoacidi. Il pH ottimale in cui agisce la chimotripsina è 7,8 – 8,0. Esistono due forme principali di chimotripsina come la chimotripsina A e la chimotripsina B e differiscono leggermente per le caratteristiche strutturali e proteolitiche. Il sito attivo della chimotripsina contiene una triade catalitica ed è composto da istidina (H57), acido aspartico (D102) e serina (S195).
Figura 02: Chimotripsina
Gli attivatori della chimotripsina sono il bromuro di cetiltrimetilammonio, il bromuro di dodeciltrimetilammonio, il bromuro di esadeciltrimetilammonio e il bromuro di tetrabutilammonio. Gli inibitori della chimotripsina sono peptidilaldeidi, acidi boronici e derivati cumarinici. La chimotripsina è usata commercialmente nella sintesi dei peptidi, nella mappatura dei peptidi e nel fingerprinting dei peptidi.
Quali sono le somiglianze tra tripsina e chimotripsina?
- Entrambi gli enzimi sono proteasi della serina.
- Entrambi gli enzimi scindono i legami peptidici.
- Entrambi gli enzimi agiscono nell'intestino tenue.
- Entrambi gli enzimi esistono nella sua forma inattiva come zimogeni.
- Entrambi gli enzimi sono composti da una triade catalitica contenente istidina, acido aspartico e serina nel suo sito attivo.
- Entrambi gli enzimi sono stati inizialmente scoperti ed estratti dai bovini.
- Attualmente la produzione di entrambi gli enzimi avviene mediante tecniche di DNA ricombinante.
- Entrambi gli enzimi agiscono su un pH basico ottimale.
- Entrambi gli enzimi sono utilizzati in vitro in diversi settori.
Qual è la differenza tra tripsina e chimotripsina?
Tripsina vs Chimotripsina |
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| La tripsina è un enzima che digerisce le proteine che scinde il legame peptidico degli aminoacidi di base come lisina e arginina. | La chimotripsina, che è anche un enzima di digestione delle proteine, scinde il legame peptidico degli aminoacidi aromatici come fenilalanina, triptofano e tirosina. |
| Peso molecolare | |
| Il peso molecolare della tripsina è 23,3 k Da. | Il peso molecolare della chimotripsina è 25,6 k Da. |
| Substrati | |
| Le proteine complesse vengono digerite nei suoi monomeri di aminoacidi e vengono assorbite attraverso l'intestino tenue. | Substrati di aminoacidi aromatici come tirosina, triptofano e fenilalanina agiscono sulla chimotripsina. |
| Forma zimogena dell'enzima | |
| Il tripsinogeno è la forma inattiva della tripsina. | Il chimotripsinogeno è la forma inattiva della chimotripsina. |
| Attivatori | |
| I lantanidi sono attivatori della tripsina. | Il bromuro di cetiltrimetilammonio, il bromuro di dodeciltrimetilammonio, il bromuro di esadeciltrimetilammonio e il bromuro di tetrabutilammonio sono attivatori della chimotripsina. |
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Inibitori |
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| DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina ed EDTA sono inibitori della tripsina. | Le peptidilaldeidi, gli acidi boronici e i derivati cumarinici sono inibitori della chimotripsina. |
Riepilogo – Tripsina vs Chimotripsina
Le peptidasi o enzimi proteolitici scindono le proteine attraverso l'idrolisi del legame peptidico. La tripsina scinde il legame peptidico agli amminoacidi basici mentre la chimotripsina scinde il legame peptidico ai residui di amminoacidi aromatici. Entrambi gli enzimi sono peptidasi serina e agiscono nell'intestino tenue in un ambiente a pH basico. Attualmente, molta ricerca è coinvolta nella produzione di tripsina e chimotripsina utilizzando la tecnologia del DNA ricombinante utilizzando diverse specie batteriche e fungine poiché questi enzimi possiedono un alto valore industriale. Questa è la differenza tra tripsina e chimotripsina.
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