La differenza chiave tra IgG IgM IgA IgE e IgD è il tipo di catena pesante in ciascun anticorpo. Mentre IgG ha un tipo γ di catena pesante, IgM ha un tipo μ di catena pesante. Al contrario, IgA ha α tipo di catena pesante, IgE ha ε tipo di catena pesante e IgD ha δ tipo di catena pesante.
La produzione di anticorpi avviene in risposta a un antigene come parte dell'attivazione dei meccanismi immunitari adattativi negli animali di livello superiore. L'interazione anticorpo-antigene attiva reazioni come agglutinazione, neutralizzazione, opsonizzazione, attivazione del complemento e attivazione dei linfociti B che contribuiscono a facilitare un meccanismo di risposta immunitaria contro un organismo estraneo. Gli anticorpi variano nei loro aspetti strutturali e funzionali.
Cos'è l'IgG?
L'immunoglobulina G o IgG è la classe più comune di immunoglobuline che è presente in grandi quantità nei fluidi tissutali e nel sangue. Ha una concentrazione sierica di oltre il 75%. Il peso molecolare di IgG è 150.000 D. IgG è un monomero e le catene pesanti di IgG appartengono al tipo γ.
Figura 01: Strutture 2D e 3D di IgG
Ci sono due siti di legame dell'antigene. Le sottoclassi di IgG includono IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Le IgG sono l'unico tipo di immunoglobulina che può attraversare la placenta. Le IgG partecipano all'induzione della protezione immunitaria fin dall'infanzia poiché le IgG vengono trasmesse anche dalla madre al bambino durante l'allattamento. La funzione chiave delle IgG è quella di prendere parte alle reazioni immunitarie di opsonizzazione e neutralizzazione. Partecipa anche all'attivazione di risposte secondarie durante le reazioni immunitarie.
Cos'è l'IgM?
L'immunoglobulina M o IgM ha una struttura pentamerica unica e quindi è il più grande tipo di anticorpo. Avendo un peso molecolare di circa 900.000 D, rappresenta quasi il 10% dell'anticorpo totale nel siero. La struttura unica del pentamero facilita 10 siti di legame dell'antigene. Le catene pesanti di IgM sono composte dal tipo μ. Ha anche un caratteristico legame disolfuro che collega ciascun monomero.
Figura 02: Attivazione delle IgM nelle infezioni batteriche
La funzione principale delle IgM è quella di attivare la risposta immunitaria primaria. È anche un buon attivatore del sistema del complemento e partecipa all'agglutinazione. Pertanto, le IgM svolgono un ruolo importante nelle infezioni batteriche.
Cos'è l'IgA?
L'immunoglobulina A o IgA è un anticorpo dimerico che contiene un elemento speciale chiamato elemento secretorio. A causa della sua disposizione strutturale, il peso molecolare è superiore a quello delle classi di anticorpi che hanno strutture monomeriche. È 385.000.00 D. Ha 4 siti di legame dell'antigene con catene pesanti composte dal tipo α. Ha due sottoclassi: IgA1 e IgA2.
Figura 03: Struttura 3D di IgA
A causa della sua capacità di agire come elemento secretorio, questo tipo di anticorpo si trova principalmente nelle secrezioni corporee come lacrime, saliva, secrezioni respiratorie e intestinali e secrezioni mucose. Inoltre, è presente anche nel colostro. Circa il 15% dell'anticorpo sierico totale è responsabile della classe degli anticorpi IgA. IgA non partecipa all'attivazione del sistema del complemento; tuttavia, la sua funzione principale è quella di esprimersi nel tessuto, prevenendo la colonizzazione di organismi estranei come i batteri.
Cos'è l'IgE?
L'immunoglobulina E o IgE è il tipo di immunoglobulina che si trova meno nel siero. Rappresenta meno dello 0,01% delle immunoglobuline sieriche totali. La sua struttura è monomerica e la catena pesante è composta dal tipo ε. Inoltre, il suo peso molecolare è di circa 200.000 D. Le IgE hanno due siti di legame dell'antigene simili a quelli delle IgG.
Figura 04: Diverse conferme di IgE
La funzione principale delle IgE è quella di attivare reazioni allergiche in risposta a condizioni come l'asma e il raffreddore da fieno. In un aspetto più ampio, l'attivazione delle IgE si osserva durante le reazioni di ipersensibilità di tipo I. In risposta all'interazione anticorpo-antigene, viene promossa la secrezione di istamine. Non ha la capacità di attivare il sistema del complemento. Svolge anche un ruolo nella difesa contro le infezioni parassitarie.
Cos'è IgD?
L'immunoglobulina D o IgD è anche un'immunoglobulina monomerica che ha solo 2 siti di legame dell'antigene. Ha il peso molecolare più basso, circa 185.000 D. Le IgD rappresentano circa il <0,5% della concentrazione totale di anticorpi nel siero. La catena pesante è composta dal tipo δ. Il ruolo delle IgD non è molto specifico, ma partecipano principalmente all'attivazione dei linfociti B durante la risposta immunitaria adattativa. Non attivano il sistema del complemento. Non sono in grado di attraversare la placenta.
Quali sono le somiglianze tra IgG IgM IgA IgE e IgD?
- Tutti sono composti da catene pesanti e catene leggere.
- Sono glicoproteine.
- Inoltre, tutti i tipi di anticorpi potrebbero facilitare il legame anticorpo-antigene.
- Inoltre, il legame anticorpo-antigene è facilitato dalla presenza di siti di legame antigene in tutti gli anticorpi.
- Sono presenti nel siero.
- Tutti prendono parte all'attivazione delle risposte immunitarie adattive.
- Tutti gli anticorpi possono essere rilevati utilizzando tecniche immunitarie come il test di immunoassorbimento radioattivo (RIA) o il test di immunoassorbimento enzimatico (ELISA).
- Svolgono un ruolo importante nella diagnostica e nella patologia.
Qual è la differenza tra IgG IgM IgA IgE e IgD?
La differenza fondamentale tra IgG IgM IgA IgE e IgD è il tipo di catena pesante che ogni tipo di anticorpo possiede. IgG ha il tipo γ di catena pesante; IgM ha il tipo μ di catena pesante; IgA ha un tipo α di catena pesante; IgE ha tipo ε di catena pesante e IgD ha tipo δ di catena pesante. Inoltre, anche le loro disposizioni strutturali variano, risultando in pesi molecolari diversi per ciascun tipo di anticorpo. Inoltre, varia anche il modo in cui agisce ciascun anticorpo. Mentre IgG e IgM possono attivare il sistema del complemento, gli altri tipi di anticorpi non sono in grado di farlo. Inoltre, solo le IgG possono attraversare la placenta.
L'infografica sottostante presenta le differenze tra IgG IgM IgA IgE e IgD in forma tabellare per un confronto affiancato.
Riepilogo – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Gli anticorpi sono derivati dai linfociti B e svolgono un ruolo importante nell'immunità adattativa. Esistono cinque classi principali di anticorpi che differiscono principalmente in base al tipo di catena pesante che possiedono. IgG IgM IgA IgE e IgD hanno rispettivamente γ, μ, α, ε e δ tipi di catene pesanti. Inoltre, differiscono anche nelle loro strutture poiché IgG, IgE e IgD raggiungono strutture monomeriche, IgM raggiunge una struttura pentamerica e IgA raggiunge una struttura dimerica. Anche il modo in cui attivano le risposte immunitarie è diverso tra le diverse classi di anticorpi. IgG e IgM sono in grado di attivare il sistema del complemento, ma gli altri tipi no. Quindi, questo è il riepilogo della differenza tra IgG IgM IgA IgE e IgD.
