Differenza chiave – Oloenzima vs apoenzima
Gli enzimi sono catalizzatori biologici che aumentano la velocità delle reazioni chimiche nel corpo. Sono proteine costituite da sequenze di amminoacidi. Gli enzimi sono coinvolti nelle reazioni chimiche senza essere consumati. Sono specifici per substrati e reazioni chimiche. La funzione dell'enzima è supportata da diverse piccole molecole non proteiche. Sono conosciuti come cofattori. Aiutano gli enzimi nella loro azione catalitica. Questi cofattori possono essere ioni metallici o coenzimi; possono anche essere molecole inorganiche o organiche. Molti enzimi richiedono un cofattore per attivarsi e avviare la funzione catalitica. Sulla base del legame con il cofattore, gli enzimi hanno due forme denominate apoenzima e oloenzima. Il differenza fondamentale tra oloenzima e apoenzima è quello l'apoenzima è il componente proteico dell'enzima che è inattivo e non legato al cofattore mentre l'oloenzima è il componente proteico dell'enzima e il cofattore legato che crea la forma attiva dell'enzima.
Cos'è l'oloenzima?
Gli enzimi sono proteine che catalizzano le reazioni biochimiche nelle cellule. La maggior parte degli enzimi richiede una piccola molecola non proteica per avviare le funzioni catalitiche. Queste molecole sono conosciute come cofattori. I cofattori sono principalmente molecole inorganiche o organiche. I cofattori sono classificati in due tipi principali chiamati ioni metallici e coenzimi. Il legame del cofattore è essenziale per l'attivazione dell'enzima e l'inizio della reazione chimica. Quando la componente proteica dell'enzima è legata al cofattore, la molecola completa è nota come oloenzima. L'oloenzima è cataliticamente attivo. Quindi, si lega attivamente con i substrati e aumenta la velocità della reazione. I coenzimi si legano liberamente agli enzimi mentre i gruppi protesici si legano strettamente agli apoenzimi. Alcuni cofattori si legano al sito attivo dell'enzima. Dopo il legame, cambia la conformazione dell'enzima e migliora il legame dei substrati al sito attivo dell'enzima.
DNA polimerasi e RNA polimerasi sono due oloenzimi. La DNA polimerasi richiede che gli ioni di magnesio diventino attivi e inizino la polimerizzazione del DNA. L'RNA polimerasi ha bisogno del fattore sigma per la sua funzione catalitica.
Cos'è l'apoenzima?
L'apoenzima è l'enzima prima di legarsi al cofattore. In altre parole, l'apoenzima è la parte proteica dell'enzima a cui manca il cofattore. L'apoenzima è cataliticamente inattivo e incompleto. Forma un sistema enzimatico attivo in combinazione con un coenzima e determina la specificità di questo sistema per un substrato. Esistono molti cofattori che si legano agli apoenzimi per formare gli oloenzimi. I coenzimi comuni sono NAD+, FAD, coenzima A, vitamine del gruppo B e vitamina C. Gli ioni metallici comuni che si legano agli apoenzimi sono ferro, rame, calcio, zinco, magnesio, ecc. I cofattori si legano strettamente o liberamente con l'apoenzima per convertire l'apoenzima in oloenzima. Una volta che il cofattore è stato rimosso dall'oloenzima, viene nuovamente convertito in apoenzima, che è inattivo e incompleto.
La presenza del cofattore nel sito attivo dell'apoenzima è essenziale perché forniscono gruppi o siti che la parte proteica dell'enzima non possiede per catalizzare la reazione.
Figura 01: Apoenzima e oloenzima
Qual è la differenza tra oloenzima e apoenzima?
Oloenzima vs Apoenzima |
|
| L'oloenzima è un enzima attivo costituito da un apoenzima legato al suo cofattore. | L'apoenzima è il componente proteico privo del suo cofattore. |
| Cofattore | |
| L'oloenzima è legato al suo cofattore. | L'apoenzima è il componente enzimatico senza il cofattore. |
| Attività | |
| L'oloenzima è cataliticamente attivo. | L'apoenzima è cataliticamente inattivo. |
| Completezza | |
| L'oloenzima è completo e può avviare la reazione. | L'apoenzima è incompleto e non può avviare la reazione. |
| Esempi | |
| DNA polimerasi, RNA polimerasi sono esempi di oloenzima. | L'aspartato transcarbamoilasi è un esempio di apoenzima. |
Riepilogo – Oloenzima vs Apoenzima
Gli enzimi sono catalizzatori biologici delle cellule. Riducono l'energia necessaria per il verificarsi della reazione. Gli enzimi aumentano la velocità di reazione inducendo attivamente la conversione del substrato in prodotti. Catalizzano specificamente le reazioni senza entrare nelle reazioni. Gli enzimi sono composti da molecole proteiche. La porzione proteica dell'enzima è nota come apoenzima. L'apoenzima ha bisogno di legarsi con piccole molecole non proteiche chiamate cofattori per diventare attivo. Quando l'apoenzima si lega al cofattore, il complesso è noto come oloenzima. L'oloenzima è cataliticamente attivo per avviare la reazione chimica. Il substrato si lega all'oloenzima, non all'apoenzima. Questa è la differenza tra oloenzima e apoenzima.
Scarica la versione PDF di Holoenzyme vs Apoenzyme
Puoi scaricare la versione PDF di questo articolo e usarla per scopi offline come da note di citazione. Si prega di scaricare la versione PDF qui Differenza tra oloenzima e apoenzima.
