La differenza fondamentale tra metalloenzimi ed enzimi attivati con metalli è che i metalloenzimi hanno uno ione metallico saldamente legato come cofattore mentre gli ioni metallici negli enzimi attivati con metalli non sono saldamente legati.
L'attività di alcuni enzimi dipende dagli ioni metallici perché questi ioni metallici agiscono come cofattori. Questi enzimi sono in due categorie principali come metalloenzimi ed enzimi attivati da metalli. Pertanto, questi enzimi sono diversi l'uno dall' altro in base alla presenza o all'assenza di ioni metallici strettamente legati. Discutiamo di maggiori dettagli su questi enzimi.
Cosa sono i metalloenzimi?
I metallienzimi sono enzimi che contengono uno ione metallico strettamente legato. Questo ione metallico forma legami covalenti coordinati con gli amminoacidi dell'enzima o con un gruppo protesico. Inoltre, agisce come un coenzima e impartisce l'attività dell'enzima. Quando si considera la posizione dello ione metallico nell'enzima, di solito si verifica in una regione specifica sulla superficie dell'enzima. Pertanto, lo ione non disturba il legame del substrato con il sito attivo. A volte, gli enzimi richiedono più di uno ione metallico per la sua attività. In rare occasioni, richiedono anche due diversi ioni metallici. I metalli più comuni coinvolti in questo sono Fe, Zn, Cu e Mn. I metalloenzimi contenenti centri metallici diversi dal ferro (centri non eme) sono ampiamente diffusi in natura.
Figura 01: Azione enzimatica
Esempi di metalloenzimi:
- Amilasi, termolisina sono legati con Ca2+ ioni
- Dioldeidrase, glicerolo disidratasi sono legati con Co2+
- Citocromo c ossidasi, dopamina-b-idrossilasi contiene Cu2+
- Catalasi, nitrogenasi, perossidasi, succinato deidrogenasi contengono Fe2+
- Arginasi, istidina-ammoniaca liasi, piruvato carbossilasi contiene Mn2+
Cosa sono gli enzimi attivati dai metalli?
Gli enzimi attivati dai metalli sono enzimi che hanno un'attività aumentata a causa della presenza di ioni metallici. Il più delle volte, questi ioni metallici sono monovalenti o bivalenti. Tuttavia, questi ioni non sono strettamente legati all'enzima come nei metalloenzimi. Il metallo può attivare il substrato, impegnandosi così direttamente con l'attività dell'enzima. Questi enzimi richiedono ioni metallici in eccesso. Es: circa 2-10 volte superiore alla concentrazione dell'enzima. È perché non possono legarsi permanentemente con lo ione metallico. Tuttavia, questi enzimi perdono la loro attività durante la loro purificazione.
Esempi di enzimi metaattivati:
- La piruvato chinasi richiede K+
- La fosfotransferasi richiede Mg2+ o Mn2+
Qual è la differenza tra metalloenzimi ed enzimi attivati da metalli?
I metalloenzimi sono enzimi che contengono uno ione metallico strettamente legato. Come caratteristica unica, hanno uno ione metallico saldamente legato come cofattore. Inoltre, questi enzimi richiedono uno o due ioni metallici legati a una regione specifica della superficie dell'enzima per la loro attività. Gli enzimi attivati dai metalli sono enzimi che hanno un'attività aumentata a causa della presenza di ioni metallici che non sono legati saldamente. È la differenza chiave tra metalloenzimi ed enzimi attivati da metalli. Cioè, a differenza dei metalloenzimi, gli enzimi attivati dal metallo non hanno uno ione metallico saldamente legato come cofattore. In aggiunta a ciò, questi enzimi richiedono un' alta concentrazione di ioni metallici intorno a loro.
Riepilogo – Metalloenzimi vs Enzimi Attivati da Metalli
L'enzima, la cui attività dipende dalla presenza di ioni metallici, è di due tipi; sono, metalloenzimi ed enzimi attivati da metalli. La differenza tra metalloenzimi ed enzimi attivati da metalli è che i metalloenzimi hanno uno ione metallico saldamente legato come cofattore mentre gli ioni metallici negli enzimi attivati da metalli non sono saldamente legati.
