La differenza fondamentale tra chaperon e chaperonine è che le chaperonine svolgono un'ampia gamma di funzioni tra cui il ripiegamento e la degradazione della proteina, favorendo l'assemblaggio delle proteine, ecc., mentre la funzione chiave delle chaperonine è quella di assistere nel ripiegamento di grandi molecole proteiche.
Chaperon molecolari o chaperon sono molecole proteiche che aiutano nel processo di ripiegamento delle proteine in strutture complesse. Pertanto, le chaperonine sono un tipo di chaperone, che include proteine da shock termico. Tra tutti i tipi di chaperon, le chaperonine sono le proteine più studiate per l'importante ruolo che svolgono durante il corretto ripiegamento delle proteine. Pertanto, l'azione di chaperoni e chaperonine previene l'aggregazione irreversibile delle proteine e ne consente la funzionalità. Chaperon e chaperonine differiscono minuziosamente in base alla funzionalità delle due molecole.
Cosa sono gli accompagnatori?
Gli accompagnatori sono proteine che aiutano nell'assemblaggio delle proteine, nel ripiegamento delle proteine e nel processo di degradazione delle proteine. Quindi, ci sono molte classi di accompagnatori molecolari. Gli chaperon che si legano alle superfici idrofobiche delle proteine facilitano il ripiegamento e prevengono l'aggregazione irreversibile delle proteine. Inoltre, gli accompagnatori possono essere classificati in classi diverse in base alle dimensioni e al compartimento cellulare. Le chaperonine sono una delle classi più importanti di chaperone, che sono proteine da shock termico.
Figura 01: Azione Chaperon
Inoltre, gli accompagnatori sono necessari per il processo di degradazione delle proteine. Quando le proteine subiscono un ripiegamento errato, gli accompagnatori sono coinvolti nel processo di ubiquitinazione che porta alla distruzione della proteina.
Cosa sono gli accompagnatori?
Chaperonin è una classe di chaperon specificamente coinvolti nel ripiegamento di grandi proteine. Hanno una struttura specifica. Le chaperonine comprendevano una struttura a due anelli che può essere omo-dimerica o etero-dimerica. Queste due strutture ad anello formano due cavità centrali. Ogni subunità ha un dominio che può legarsi alla superficie idrofobica della proteina. Una volta che il legame ha luogo, le chaperonine apportano un cambiamento conformazionale nella proteina. Ciò consente il corretto ripiegamento della proteina.
Figura 02: Accompagnatori
Ci sono due categorie principali di chaperonine: le chaperonine del gruppo I e le chaperonine del gruppo II. Le chaperonine del gruppo I sono procariotiche e includono principalmente le proteine da shock termico batterico come Hsp60 e GroEL procariote. Le chaperonine del gruppo II includono le chaperonine Archeane ed eucariotiche. Alcune delle chaperonine del gruppo II sono polipeptidi correlati al complesso T e GroES.
Quali sono le somiglianze tra accompagnatori e accompagnatori?
- Chaperones e Chaperonins sono proteine.
- Sono principalmente coinvolti nel ripiegamento delle proteine.
- Entrambi si legano alle regioni idrofobiche della proteina.
- Possono essere sintetizzati in vitro e possono essere utilizzati in molte ricerche relative al ripiegamento errato delle proteine.
Qual è la differenza tra accompagnatori e accompagnatori?
Gli accompagnatori sono proteine che coinvolgono il ripiegamento, la degradazione e l'assemblaggio delle proteine. Pertanto, ci sono diverse sottoclassi di accompagnatori basate sul meccanismo d'azione. Alcuni coinvolgono il ripiegamento delle proteine mentre altri coinvolgono la solubilizzazione delle proteine aggregate. D' altra parte, le chaperonine sono un tipo di chaperon, che coinvolgono specificamente il ripiegamento delle grandi proteine. Questa è la differenza chiave tra chaperon e chaperonins. Inoltre, ci sono due gruppi di chaperonine; accompagnatori di gruppo I e accompagnatori di gruppo II.
L'infografica qui sotto presenta la differenza tra accompagnatori e accompagnatori in forma tabellare.
Riepilogo – Accompagnatori vs Accompagnatori
Gli accompagnatori sono un'ampia classe di biomolecole, che sono proteine. Aiutano nel ripiegamento delle proteine, nella degradazione e nell'assemblaggio delle proteine. Le chaperonine sono una classe di chaperoni che funzionano specificamente nel ripiegamento proteico di grandi dimensioni. Pertanto, la differenza chiave tra chaperon e chaperonine si basa sulla funzione delle due proteine. Differiscono anche nella struttura. Gli accompagnatori variano nella struttura mentre gli accompagnatori hanno una struttura specifica a due anelli.
