La differenza fondamentale tra omodimero ed eterodimero è che l'omodimero è una proteina composta da due proteine identiche, mentre l'eterodimero è una proteina composta da due proteine diverse.
Le proteine sono una biomolecola composta da catene di amminoacidi. Un dimero proteico è una struttura proteica quaternaria formata dall'unione di due monomeri proteici o due catene di amminoacidi. In genere si legano tra loro mediante legami non covalenti. I dimeri proteici sono omodimeri o eterodimeri. Un omodimero ha due proteine identiche che sono legate in modo non covalente. L'eterodimero ha due diverse proteine legate insieme. Questa interazione del dimero proteico è importante nella regolazione e nella catalisi.
Cos'è un omodimero?
L'omodimero è un tipo di dimero proteico composto da due monomeri identici. I monomeri si legano con legami non covalenti. Generalmente, ci sono 18 numeri medi di legami H negli omodimeri. Inoltre, il coefficiente di correlazione tra legami H e residui di interfaccia nell'omodimero è 0,85. Inoltre, il numero massimo di legami H per residuo di interfaccia dell'omodimero è 0,44. Non solo, ma ci sono anche più legami H intermolecolari negli omodimeri. Tuttavia, la densità dei legami H per residuo di interfaccia è inferiore negli omodimeri.
Figura 01: Omodimero
Quando si considerano esempi di omodimeri, gli RNA di classe 1 sono omodimeri. In questo omodimero, la proteina R1 è responsabile della riduzione del nucleotide mentre la proteina R2 è responsabile dell'alloggiamento dell'array di tirosile di ferro. Un altro omodimero proteico è la tireoglobulina prodotta dalla tiroide. Anche la xantina ossidasi e l'etanercept sono omodimeri proteici.
Cos'è un eterodimero?
L'eterodimero è un tipo di dimero proteico complessato da due monomeri non identici. In altre parole, un eterodimero è una proteina composta da due diversi monomeri proteici. Generalmente, ci sono 12 numeri medi di legami H negli eterodimeri. Inoltre, il coefficiente di correlazione tra legami H e residui di interfaccia nell'eterodimero è 0,83. Inoltre, il numero massimo di legami H per residuo di interfaccia dell'eterodimero è 0,65. Rispetto agli omodimeri, ci sono meno legami H intermolecolari negli eterodimeri. Tuttavia, la densità dei legami H per residuo di interfaccia è maggiore negli eterodimeri.
Figura 02: eterodimero
L'enzima trascrittasi inversa è un eterodimero composto da due diverse catene di amminoacidi. Un altro esempio di eterodimero sono i recettori oppioidi. Inoltre, la tubulina è una proteina eterodimera.
Quali sono le somiglianze tra omodimero ed eterodimero?
- L'omodimero e l'eterodimero sono due tipi di dimmer proteici.
- Entrambi hanno due monomeri.
- Sono strutture proteiche quaternarie.
- I dimeri sono comuni nella catalisi e nella regolazione.
Qual è la differenza tra omodimero ed eterodimero?
L'omodimero è un dimero proteico composto da due monomeri proteici identici mentre l'eterodimero è un dimero proteico composto da due diversi monomeri proteici. Quindi, questa è la differenza chiave tra omodimero ed eterodimero. Inoltre, ci sono 18 numeri medi di legami H negli omodimeri mentre ci sono 12 numeri medi di legami H negli eterodimeri.
Inoltre, un' altra differenza tra omodimero ed eterodimero è che il coefficiente di correlazione tra legami H e residui di interfaccia è 0,85 negli omodimeri mentre è 0,83 negli eterodimeri.
L'infografica sottostante della differenza tra omodimero ed eterodimero mostra più confronti tra entrambi i dimeri.
Riepilogo – Omodimero vs eterodimero
I dimeri proteici sono comuni nella catalisi e nella regolazione. Possono essere omodimeri o eterodimeri. Gli omodimeri sono composti da due monomeri proteici identici. Al contrario, gli eterodimeri sono composti da due monomeri proteici non identici. Quindi, questa è la differenza chiave tra omodimero ed eterodimero.
