La differenza fondamentale tra enzimi allosterici e non allosterici è che gli enzimi allosterici hanno siti allosterici diversi dai loro siti attivi per il legame delle molecole regolatrici, mentre gli enzimi non allosterici hanno solo un sito attivo per legarsi al substrato.
Ci sono diversi modi per regolare gli enzimi. La regolazione allosterica è una di queste forme di regolazione enzimatica. La regolazione allosterica è facilitata da enzimi chiamati enzimi allosterici. Le molecole regolatrici si legano ai siti allosterici posseduti dall'enzima e regolano l'attività enzimatica. Pertanto, gli enzimi allosterici sono noti anche come enzimi regolatori. La specialità degli enzimi allosterici è che possiedono siti aggiuntivi oltre al principale sito attivo.
Cosa sono gli enzimi allosterici?
Gli enzimi allosterici sono un tipo di enzima che possiede siti allosterici per il legame delle molecole regolatrici. Questi siti si trovano nelle diverse subunità proteiche dell'enzima. Una molecola regolatrice può essere un inibitore o un attivatore. Quando un inibitore si lega all'enzima, l'attività dell'enzima diminuisce. Quando un attivatore si lega all'enzima, la funzione enzimatica aumenta. Questo tipo di regolazione dell'attività enzimatica è nota come regolazione allosterica. Un enzima allosterico è specifico del suo substrato e delle sue molecole regolatrici (modulatori). L'interazione della molecola regolatrice/modulatore con l'enzima è reversibile e non covalente. Una reazione catalizzata da un enzima allosterico mostra una curva sigmoidale.
Figura 01: Inibizione allosterica
La regolazione allosterica avviene come meccanismo di feedback. Nell'inibizione del feedback negativo, la molecola regolatrice è un inibitore e inibisce la reazione. In un meccanismo di feedback positivo, una molecola effettrice o attivatore che si lega al sito allosterico aumenta la velocità di reazione. Il legame del modulatore allosterico ad un enzima allosterico cambia la conformazione della proteina, influenzandone così la funzione. La piruvato chinasi, la ribonucleotide reduttasi, l'aspartato transcarbamoilasi e l'ADP-glucosio pirofosforilasi sono alcuni esempi di enzimi allosterici.
Cosa sono gli enzimi non allosterici?
Gli enzimi non allosterici sono gli enzimi che non elaborano siti allosterici diversi dal sito attivo. Pertanto, sono enzimi semplici che hanno un solo sito enzimatico attivo. Questi enzimi sono enzimi specifici del substrato. Sono anche enzimi non regolatori. Le loro reazioni mostrano una curva iperbolica.
Figura 02: Curva iperbolica mostrata da un enzima non allosterico
Quando c'è un inibitore competitivo, la velocità di reazione diminuisce. Un inibitore competitivo è simile al substrato. Quindi, compete con il substrato per il legame con il sito attivo. Quando il substrato non riesce a legarsi con il sito attivo, il complesso substrato-enzima non può essere formato, quindi la velocità di reazione diminuisce.
Quali sono le somiglianze tra enzimi allosterici e non allosterici?
- Enzimi allosterici e non allosterici sono due tipi di enzimi.
- Sono costituiti da proteine.
- Catalizzano le reazioni biochimiche nelle cellule viventi.
- Entrambi i tipi di enzimi rimangono invariati alla fine della reazione.
- Una piccola concentrazione di questi enzimi è sufficiente per catalizzare una reazione.
- Sono sensibili alle variazioni di pH e temperatura.
Qual è la differenza tra enzimi allosterici e non allosterici?
Un enzima allosterico è un enzima che ha un sito aggiuntivo chiamato sito regolatorio o sito allosterico per il legame di una molecola regolatrice. Un enzima non allosterico è un enzima semplice che ha solo un sito attivo per il legame del suo substrato. Quindi, questa è la differenza chiave tra enzimi allosterici e non allosterici.
La seguente infografica elenca le differenze tra enzimi allosterici e non allosterici in forma tabellare per un confronto affiancato.
Riepilogo – Enzimi allosterici vs non allosterici
L'enzima allosterico è un enzima regolatore che possiede un sito allosterico diverso dal sito attivo. Quindi, una molecola regolatrice può legarsi al sito allosterico e regolare l'attività enzimatica. Al contrario, l'enzima non allosterico non ha un sito allosterico. Ha solo un sito attivo. Gli enzimi non allosterici non sono enzimi regolatori. Gli enzimi allosterici sono specifici del substrato e della molecola regolatoria, mentre gli enzimi non allosterici sono specifici del substrato. Quindi, questo è il riassunto della differenza tra enzimi allosterici e non allosterici.
