Emoglobina vs Mioglobina
Mioglobina ed emoglobina sono emoproteine che hanno la capacità di legare l'ossigeno molecolare. Queste sono le prime proteine ad avere la sua struttura tridimensionale risolta mediante cristallografia a raggi X. Le proteine sono i polimeri degli amminoacidi, uniti tramite legami peptidici. Gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine. In base alla loro forma complessiva, queste proteine sono classificate in proteine globulari. Le proteine globulari hanno forme alquanto sferiche o ellissoidali. Le diverse proprietà di queste proteine globulari uniche aiutano l'organismo a spostare le molecole di ossigeno tra di loro. Il sito attivo di queste speciali proteine è costituito da una protoporfirina IX di ferro (II) incapsulata in una tasca resistente all'acqua.
Mioglobina
La mioglobina si presenta come una proteina monomerica in cui la globina circonda un eme. Agisce come vettore secondario di ossigeno nel tessuto muscolare. Quando le cellule muscolari sono in azione, hanno bisogno di una grande quantità di ossigeno. Le cellule muscolari utilizzano queste proteine per accelerare la diffusione dell'ossigeno e assumere ossigeno per i periodi di respirazione intensa. La struttura terziaria della mioglobina è simile a una tipica struttura proteica dei globuli solubili in acqua.
La catena polipeptidica della mioglobina ha 8 α-eliche destre separate. Ogni molecola proteica contiene un gruppo proteico eme e ogni residuo eme contiene un atomo di ferro centrale legato in modo coordinato. L'ossigeno è legato direttamente all'atomo di ferro del gruppo protesico eme.
Emoglobina
L'emoglobina si presenta come una proteina tetramerica in cui ogni subunità è costituita da una globina che circonda un eme. È il vettore di ossigeno a livello di sistema. Lega le molecole di ossigeno e quindi viene trasportato attraverso il sangue dai globuli rossi.
Nei vertebrati, l'ossigeno viene diffuso attraverso il tessuto polmonare nei globuli rossi. Poiché l'emoglobina è un tetramero, può legare quattro molecole di ossigeno contemporaneamente. L'ossigeno legato viene quindi distribuito in tutto il corpo e scaricato dai globuli rossi alle cellule respiratorie. L'emoglobina quindi preleva l'anidride carbonica e la restituisce ai polmoni. Pertanto, l'emoglobina serve a fornire l'ossigeno necessario per il metabolismo cellulare e rimuove il prodotto di scarto risultante, l'anidride carbonica.
L'emoglobina è costituita da diverse catene polipeptidiche. L'emoglobina umana è composta da due subunità α (alfa) e due β (beta). Ogni subunità α ha 144 residui e ogni subunità β ha 146 residui. Le caratteristiche strutturali delle subunità α (alfa) e β (beta) sono simili alla mioglobina.
Emoglobina vs Mioglobina
• L'emoglobina trasporta l'ossigeno nel sangue mentre la mioglobina trasporta o immagazzina ossigeno nei muscoli.
• La mioglobina è costituita da una singola catena polipeptidica e l'emoglobina è costituita da diverse catene polipeptidiche.
• A differenza della mioglobina, la concentrazione di emoglobina nei globuli rossi è molto alta.
• All'inizio, la mioglobina lega le molecole di ossigeno molto facilmente e ultimamente si satura. Questo processo di legame è molto rapido nella mioglobina che nell'emoglobina. L'emoglobina inizialmente lega l'ossigeno con difficoltà.
• La mioglobina si presenta come una proteina monomerica mentre l'emoglobina si presenta come una proteina tetramerica.
• Nell'emoglobina sono presenti due tipi di catene polipeptidiche (due catene α e due catene β).
• La mioglobina può legare una molecola di ossigeno, il cosiddetto monomero, mentre l'emoglobina può legare quattro molecole di ossigeno, il cosiddetto tetramero.
• La mioglobina lega l'ossigeno più strettamente dell'emoglobina.
• L'emoglobina può legare e scaricare sia ossigeno che anidride carbonica, a differenza della mioglobina.
