Differenza chiave – Enzima vs coenzima
Le reazioni chimiche convertono uno o più substrati in prodotti. Queste reazioni sono catalizzate da speciali proteine chiamate enzimi. Gli enzimi agiscono come catalizzatori per la maggior parte delle reazioni senza essere consumati. Gli enzimi sono costituiti da amminoacidi e hanno sequenze di amminoacidi uniche composte da 20 diversi amminoacidi. Gli enzimi sono supportati da piccole molecole organiche non proteiche chiamate cofattori. I coenzimi sono un tipo di cofattori che aiutano gli enzimi a eseguire la catalisi. Il differenza fondamentale tra enzima e coenzima è quello l'enzima è una proteina che catalizza le reazioni biochimiche mentre il coenzima è una molecola organica non proteica che aiuta gli enzimi ad attivare e catalizzare le reazioni chimiche. Gli enzimi sono macromolecole mentre i coenzimi sono piccole molecole.
Cos'è un enzima?
Gli enzimi sono catalizzatori biologici delle cellule viventi. Sono proteine composte da centinaia a milioni di amminoacidi legati insieme come perle su un filo. Ogni enzima ha una sequenza amminoacidica unica ed è determinata da un gene specifico. Gli enzimi accelerano quasi tutte le reazioni biochimiche negli organismi viventi. Gli enzimi influenzano solo la velocità della reazione e la loro presenza è essenziale per avviare la conversione chimica poiché l'energia di attivazione della reazione è ridotta dagli enzimi. Gli enzimi cambiano la velocità della reazione senza essere consumati o senza modificare la struttura chimica. Lo stesso enzima può catalizzare la conversione di un numero sempre maggiore di substrati in prodotti, mostrando la capacità di catalizzare la stessa reazione più e più volte.
Gli enzimi sono altamente specifici. Un particolare enzima si lega a un substrato specifico e catalizza una reazione specifica. La specificità dell'enzima è causata dalla forma dell'enzima. Ogni enzima ha un sito attivo con una forma specifica e gruppi funzionali per un legame specifico. Solo il substrato specifico corrisponderà alla forma del sito attivo e si legherà ad esso. La specificità del legame del substrato dell'enzima può essere spiegata da due ipotesi denominate ipotesi di blocco e chiave e ipotesi di adattamento indotto. L'ipotesi della serratura e della chiave indica che la corrispondenza tra enzima e substrato è specifica in modo simile a una serratura e una chiave. L'ipotesi di adattamento indotto dice che la forma del sito attivo può cambiare per adattarsi alla forma del substrato specifico in modo simile ai guanti che si adattano alla propria mano.
Le reazioni enzimatiche sono influenzate da diversi fattori come pH, temperatura, ecc. Ogni enzima ha un valore di temperatura e un valore di pH ottimali per funzionare in modo efficiente. Gli enzimi interagiscono anche con cofattori non proteici come gruppi protesici, coenzimi, attivatori, ecc. per catalizzare reazioni biochimiche. Gli enzimi possono essere distrutti ad alta temperatura o da elevata acidità o alcalinità perché sono proteine.
Figura 01: Modello di adattamento indotto dell'attività enzimatica.
Cos'è un coenzima?
Le reazioni chimiche sono aiutate da molecole non proteiche chiamate cofattori. I cofattori aiutano gli enzimi a catalizzare le reazioni chimiche. Esistono diversi tipi di cofattori e i coenzimi sono un tipo tra loro. Il coenzima è una molecola organica che si combina con un complesso di substrato enzimatico e aiuta il processo di catalisi della reazione. Sono anche conosciute come molecole aiutanti. Sono costituiti da vitamine o derivati da vitamine. Pertanto, le diete dovrebbero contenere vitamine che forniscono coenzimi essenziali per le reazioni biochimiche.
I coenzimi possono legarsi al sito attivo dell'enzima. Si legano liberamente con l'enzima e aiutano la reazione chimica fornendo i gruppi funzionali necessari per la reazione o alterando la conformazione strutturale dell'enzima. Pertanto, il legame del substrato diventa facile e la reazione si spinge verso i prodotti. Alcuni coenzimi agiscono come substrati secondari e si alterano chimicamente alla fine della reazione, a differenza degli enzimi.
I coenzimi non possono catalizzare una reazione chimica senza un enzima. Aiutano gli enzimi a diventare attivi e a svolgere le loro funzioni. Una volta che il coenzima si lega all'apoenzima, l'enzima diventa una forma attiva dell'enzima chiamato oloenzima e avvia la reazione.
Esempi di coenzimi sono l'adenosina trifosfato (ATP), la nicotinamide adenina dinucleotide (NAD), la flavina adenina dinucleotide (FAD), il coenzima A, le vitamine B1, B2 e B6, ecc.
Figura 02: legame del cofattore con un apoenzima
Qual è la differenza tra enzima e coenzima?
Enzima vs coenzima |
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| Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche. | I coenzimi sono molecole organiche che aiutano gli enzimi a catalizzare le reazioni chimiche. |
| Tipo molecolare | |
| Tutti gli enzimi sono proteine. | I coenzimi non sono proteine. |
| Alterazione dovuta alle reazioni | |
| Gli enzimi non vengono alterati a causa della reazione chimica. | I coenzimi vengono alterati chimicamente come risultato della reazione. |
| Specificità | |
| Gli enzimi sono specifici. | I coenzimi non sono specifici. |
| Taglia | |
| Gli enzimi sono molecole più grandi. | I coenzimi sono molecole più piccole. |
| Esempi | |
| Amilasi, proteinasi e chinasi sono esempi di enzimi. | NAD, ATP, coenzima A e FAD sono esempi di coenzimi. |
Riepilogo – Enzima vs coenzima
Gli enzimi catalizzano le reazioni chimiche. I coenzimi aiutano gli enzimi a catalizzare la reazione attivando gli enzimi e fornendo gruppi funzionali. Gli enzimi sono proteine composte da amminoacidi. I coenzimi non sono proteine. Sono derivati principalmente dalle vitamine. Queste sono le differenze tra enzimi e coenzimi.
