Lock vs Key vs Fit indotto
Gli enzimi sono noti come catalizzatori biologici, utilizzati in quasi tutte le reazioni cellulari, negli organismi. Possono aumentare la velocità di una reazione biochimica, senza che l'enzima venga modificato dalla reazione. Grazie alla sua riutilizzabilità, anche una piccola concentrazione di un enzima può essere molto efficace. Tutti gli enzimi sono proteine e di forma globulare. Tuttavia, come tutti gli altri catalizzatori, questi catalizzatori biologici non alterano la quantità finale di prodotti e non possono provocare reazioni. A differenza dell' altro catalizzatore normale, gli enzimi catalizzano solo un tipo di reazione reversibile, la cosiddetta reazione specifica. Poiché, gli enzimi sono proteine; possono funzionare entro un determinato intervallo di temperatura, pressione e pH. La maggior parte degli enzimi catalizza le reazioni creando una serie di "complessi enzima-substrato". In questi complessi, il substrato si lega più strettamente agli enzimi che corrispondono allo stato di transizione. Questo stato ha l'energia più bassa; quindi è più stabile dello stato di transizione di una reazione non catalizzata. Di conseguenza, un enzima riduce l'energia di attivazione della reazione biologica, che catalizza. Due teorie principali vengono utilizzate per spiegare come si formano i complessi enzima-substrato. Sono la teoria della serratura e della chiave e la teoria dell'adattamento indotto.
Modello con serratura e chiave
Gli enzimi hanno una forma molto precisa, che include una fessura o tasca chiamata siti attivi. In questa teoria, il substrato si inserisce in un sito attivo come una chiave in una serratura. Principalmente legami ionici e legami idrogeno trattengono il substrato nei siti attivi per formare il complesso enzima-substrato. Una volta formato, l'enzima catalizza la reazione aiutando a cambiare il substrato, separandolo o rivestendo i pezzi insieme. Questa teoria dipende dal contatto preciso che viene stabilito tra i siti attivi e il substrato. Pertanto, questa teoria potrebbe non essere del tutto corretta, specialmente quando è coinvolto il movimento casuale delle molecole del substrato.
Modello con adattamento indotto
In questa teoria, il sito attivo cambia forma per avvolgere una molecola di substrato. L'enzima, dopo essersi legato ad un particolare substrato, assume la sua forma più efficace. Pertanto, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato come la forma di un guanto influenzato dalla mano che lo indossa. Quindi a sua volta la molecola dell'enzima distorce la molecola del substrato, sforzando i legami, e rende il substrato meno stabile, abbassando così l'energia di attivazione della reazione. Poiché l'energia di attivazione è bassa, la reazione avviene a grande velocità formando i prodotti. Dopo che i prodotti sono stati rilasciati, il sito di attivazione dell'enzima ritorna alla sua forma originale e si lega alla successiva molecola di substrato.
Qual è la differenza tra Lock-and-Key e Induced-Fit?
• La teoria dell'adattamento indotto è una versione modificata della teoria della serratura e della chiave.
• A differenza della teoria Lock-and-key, la teoria dell'adattamento indotto non dipende dal contatto preciso che viene stabilito tra il sito attivo e il substrato.
• Nella teoria dell'adattamento indotto, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato mentre, nella teoria Lock-and-key, la forma del substrato è influenzata dall'enzima.
• Nella teoria Lock-and-key, i siti attivi hanno una forma precisa, mentre nella teoria dell'adattamento indotto, il sito attivo inizialmente non ha una forma precisa, ma successivamente la forma del sito si forma in base al substrato, che si legherà.
